16,881 research outputs found
Conversores CC-CC com elevada taxa de conversão estática
Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro Tecnológico, Programa de Pós-Graduação em Engenharia Elétrica, Florianópolis, 2014.Nesse trabalho é introduzida uma nova família de Conversores CC-CC com elevada taxa de conversão estática. Tais conversores tem origem a partir dos Conversores CC-CC básicos convencionais (Buck, Boost, Buck-Boost, Zeta, Cúk e Sepic), no qual inserindo a célula básica de comutação proposta no trabalho, é possível tornar esses conversores convencionais em conversores com elevada taxa de conversão estática, gerando os Conversores Propostos. A célula de comutação responsável por gerar a família de Conversores Propostos possui apenas semicondutores passivos, o que é uma vantagem para essas topologias. Além disso, a família de Conversores Propostos possui a vantagem de ser simétrica, isso possibilita a reflexão dos componentes superiores, gerando os componentes inferiores das novas estruturas. Essa reflexão é uma característica importante nas topologias propostas, pois reduz os esforços de tensão em seus interruptores. Seguindo a nomenclatura básica, os conversores propostos são chamados de: Duplo Buck Quadrático, Duplo Boost Quadrático, Duplo Buck-Boost Quadrático, Duplo Zeta Quadrático, Duplo Cúk Quadrático e Duplo Sepic Quadrático. Dos sete Conversores Propostos no trabalho, somente um não é originado pela célula básica de comutação. Este Conversor é chamado de Duplo Buck Quadrático Básico, e foi importante para consolidar os estudos dos Conversores CC-CC com elevada taxa de conversão estática. Algumas análises como etapas de operação em condução contínua, ganho estático e característica externa são apresentadas para todos os conversores propostos. Para provar as análises teóricas, os resultados experimentais em malha aberta são apresentados para o Conversor Duplo Buck Quadrático Básico, e em malha aberta, malha fechada e malha fechada com desequilíbrio de carga para o Conversor Duplo Boost Quadrático.<br
Food availability and food habits of Indian giant flying squirrels (Petaurista philippensis) in Taiwan.
Comparison of anterior cingulate and primary somatosensory neuronal responses to noxious laser-heat stimuli in conscious, behaving rats.
An inactivation stabilizer of the Na+ channel acts as an opportunistic pore blocker modulated by external Na+.
Electrophoresis of a finite cylinder positioned eccentrically along the axis of a long cylindrical pore
Extracellular proton-modulated pore-blocking effects of the anticonvulsant felbamate on NMDA channel.
Characterization of the Gating Conformational Changes in the Felbamate Binding Site in NMDA Channels
AbstractThe anticonvulsant effect of felbamate (FBM) is ascribable to inhibition of N-methyl-d-aspartate (NMDA) currents. Using electrophysiological studies in rat hippocampal neurons to examine the kinetics of FBM binding to and unbinding from the NMDA channel, we show that FBM modifies NMDA channel gating via a one-to-one binding stoichiometry and has quantitatively the same enhancement effect on NMDA and glycine binding to the NMDA channel. Moreover, the binding rates of FBM to the closed and the open/desensitized NMDA channels are 187.5 and 4.6×104M−1s−1, respectively. The unbinding rates of FBM from the closed and the open/desensitized NMDA channels are ∼6.2×10−2 and ∼3.1s−1, respectively. From the binding and unbinding rate constants, apparent dissociation constants of ∼300 and ∼70μM could be calculated for FBM binding to the closed and the open/desensitized NMDA channels, respectively. The slight (approximately fourfold) difference in FBM binding affinity to the closed and to the open/desensitized NMDA channels thus is composed of much larger differences in the binding and unbinding kinetics (∼250- and ∼60-fold difference, respectively). These findings suggest that the effects of NMDA and glycine binding coalesce or are interrelated before or at the actual activation gate, and FBM binding seems to modulate NMDA channel gating at or after this coalescing point. Moreover, the entrance zone of the FBM binding site very likely undergoes a much larger conformational change along the gating process than that in the binding region(s) of the binding site. In other words, the FBM binding site becomes much more accessible to FBM with NMDA channel activation, although the spatial configurations of the binding ligand(s) for FBM themselves are not altered so much along the gating process
- …
