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Going Beyond Counting First Authors in Author Co-citation Analysis
Full text linkThe present study examines one of the fundamental aspects of author co-citation analysis (ACA) - the way co-citation
counts are defined. Co-citation counting provides the data on which all subsequent statistical analyses and mappings
are based, and we compare ACA results based on two different types of co-citation counting - the traditional type that
only counts the first one among a cited work's authors on the one hand and a non-traditional type that takes into
account the first 5 authors of a cited work on the other hand. Results indicate that the picture produced through this non-traditional author co-citation counting contains more coherent author groups and is therefore considerably clearer. However, this picture represents fewer specialties in the research field being studied than that produced through the traditional first-author co-citation counting when the same number of top-ranked authors is selected and analyzed. Reasons for these effects are discussed
Deciphering the molecular mechanisms of the assembly of macromolecular complexes : snoRNP as a working model
No full textChez les eucaryotes la production de ribosomes fonctionnels implique une modification fréquente, la méthylation en 2'OH des riboses du pré-ARNr. Un complexe ARN: protéine catalyse cette réaction, nommé snoRNP à boîtes C/D. L'assemblage de ses protéines coeur chez la levure S. cerevisiae (Snu13p, Nop58p, Nop56p, Nop1p) avec son ARN guide (snoARN à boîtes C/D), fait intervenir des protéines d'assemblage de façon transitoire, assurant une chronologie finement régulée. La protéine Bcd1p est un facteur essentiel de cet assemblage. Elle a été identifié au laboratoire comme étant nécessaire à la déposition correcte de Nop58p sur le snoARN à boîtes C/D. Durant ce travail de thèse nous avons cherché à caractériser les complexes transitoires précoces de l'assemblage, comprenant la protéine Bcd1. La machinerie ATPasique Rvb1/Rvb2 est étroitement liée au rôle de Bcd1p. La caractérisation biochimique structural du complexe Rvb1/Rvb2/Bcd1p suggère une flexibilité conformationnelle importante."La protéine Bcd1p" doit être remplacée par "La protéine Bcd1"; "Elle a été identifié" doit être remplacée par "Elle a été identifiée" ; "Durant ce travail de thèse" doit être remplacée par "Durant ce travail de thèse," ; "flexibilité conformationnelle importante" doit être remplacée par "flexibilité de structure quaternaire importante en fonction des nucléotides".In eukaryotes, the production of functional ribosomes involves a frequent modification, the 2'OH methylation of the pre-rRNA riboses. An RNA/protein complex catalyzes this reaction, termed the C/D box snoRNP. The assembly of its core proteins in the yeast S. cerevisiae (Snu13p, Nop58p, Nop56p, Nop1p) with its guide RNA (snoRNA with C/D boxes), involves assembly proteins in a transient manner, ensuring a fine regulated chronology. The Bcd1p protein is an essential factor in this assembly. It has been identified in the laboratory as being necessary for the correct deposition of Nop58p on the C/D box snoRNA. During this thesis work we sought to characterize the early transitional complexes of assembly, including the Bcd1 protein. The Rvb1/Rvb2 ATPase machinery is closely linked to the role of Bcd1p. Structural biochemical characterization of the Rvb1/Rvb2/Bcd1p complex suggests significant conformational flexibility."snoRNA with C/D boxes" doit être remplacée par "C/D box snoRNA" ; "The Bcd1p protein" doit être remplacée par "The Bcd1 protein" ; "During this thesis work" doit être remplacée par "During this thesis work," ; "suggests significant conformational flexibility" doit être remplacée par "suggests significant quaternary structure flexibility depending on the nucleotides"
Functions of Bcd1p/BCD1 in the early steps of box C/D snoRNP biogenesis
No full textLa biogenèse des ribosomes matures et fonctionnels est notamment dépendante de petites particules ribonucléoprotéiques composées d’ARN et de protéines, les snoRNP (small nucleolar RiboNucleoProteins). Celles-ci sont subdivisées en deux familles : les snoRNP à boîtes C/D et les snoRNP à boîtes H/ACA. Ces deux classes de snoRNP catalysent des modifications chimiques, respectivement de 2’-O-méthylation et de pseudouridylation, sur des positions spécifiques des ARN ribosomiques (ARNr), ou sont impliquées dans des clivages du long ARNr précurseur. Les snoRNP à boîtes C/D sont composées d’un snoARN à boîtes C/D servant de guide pour cibler la position à modifier, et d’un jeu invariant de quatre protéines : Snu13p/SNU13, Nop1p/Fibrillarine, Nop56p/NOP56 et Nop58p/NOP58 (levure/Homme). Ces snoRNP sont produites par la cellule grâce à la présence de plusieurs complexes protéiques constituant une machinerie pour leur assemblage. Outre plusieurs facteurs protéiques déjà connus dans la biogenèse de snoRNP à boîtes C/D comme les protéines Rsa1p/NUFIP, Hit1p/ZNHIT3 et les protéines du complexe R2TP, d’autres protéines pourraient compléter cette machinerie. Parmi ces facteurs additionnels, la protéine Bcd1p/ZNHIT6, pour Box C/D snoRNA protein 1, est essentielle pour maintenir spécifiquement la stabilité in vivo des snoARN à boîtes C/D, et des associations ont pu être identifiées entre Bcd1p/ZNHIT6 avec différents partenaires protéiques de la machinerie d’assemblage de ces particules. Toutefois, l’étape d’assemblage où Bcd1p/ZNHIT6 intervient et la fonction qu’elle y accomplit demeurent inconnues. L’utilisation d’outils in vivo et in vitro chez la levure S. cerevisiae et chez les mammifères nous ont permis de progresser dans la compréhension de la fonction de Bcd1p/ZNHIT6 dans l’assemblage des snoRNP à boîtes C/D. Bcd1p est un facteur d’assemblage recruté de manière co-transcriptionnelle sur les loci codant les snoARN à boîtes C/D et est requis pour le recrutement des complexes d’assemblage sur les snoARN en cours de transcription. Plus spécifiquement, Bcd1p affecte l’interaction de Nop58p avec le facteur d’assemblage Rsa1p, suggérant une fonction dans le recrutement de Nop58p dans une pré-snoRNP en cours d’assemblage. Ce travail a permis d’apporter des informations importantes permettant d’expliquer le caractère essentiel de Bcd1p dans la fonction et la biogenèse des snoRNP à boîtes C/DRibosome biogenesis is especially dependent on the action of small RNA/proteins complexes called small nucleolar ribonucleoproteins (snoRNPs). They are divided into two main families: the so-called box C/D snoRNPs and box H/ACA snoRNPs. Each category performs specific enzymatic processes, 2’-O-methylation and pseudouridylation, respectively, and induces target-specific chemical modification on rRNAs. Few snoRNPs are also essential for pre-rRNA processing. The box C/D snoRNPs are formed by the association of a box C/D snoRNA with a set of four invariant proteins: Snu13p/SNU13, Nop1p/Fibrillarine, Nop56p/NOP56 and Nop58p/NOP58 (yeast/Human). Biogenesis of these RNPs relies on the action of several proteins complexes which constitute a dedicated assembly machinery. Rsa1p/NUFIP, Hit1p/ZNHIT3, and components of the R2TP complex are the best characterized protein actors of this machinery. Additional protein factors probably participate in box C/D snoRNP biogenesis; Bcd1p/ZNHIT6 (Box C/D snoRNA protein 1) is such a candidate as it is essential for the in vivo stability of box C/D snoRNAs, and it was found associated with proteins involved in this machinery in yeast and Human. However, the mechanism governing the recruitment of this protein towards the biogenesis of box C/D snoRNP, and the step of the assembly process relying on the presence of Bcd1p are still unknown. In S. cerevisiae and Human, in vivo and in vitro tools allowed us to improve the understanding of the functions of Bcd1p/ZNHIT6 in box C/D snoRNP assembly. Bcd1p is an assembly factor that is recruited co-transcriptionally on box C/D snoRNA loci, and is required for the recruitment of assembly complexes on nascent snoRNAs. Bcd1p is important for Nop58p association with the assembly factor Rsa1p, which suggests that its primary function is to recruit Nop58p to nascent pre-snoRNPs. This work evidenced important information on the essential role of Bcd1p in C/D snoRNP biogenesis and functio
Variations on the Author
Full text link“Variations on the Author” discusses two of Eduardo Coutinho’s recent films (Um Dia na Vida, from 2010, and Últimas Conversas, posthumously released in 2015) and their contribution to the general question of documentary authorship. The director’s filmography is characterized by a consistent yet self-effacing form of authorial self-inscription: Coutinho often features as an interviewer that rather than express opinions propels discourses; an interviewer that is good at listening. This mode of self-inscription characterizes him as an author who is not expressive but who is nonetheless markedly present on the screen. In Um Dia na Vida, however, Coutinho is completely absent form the image, while Últimas Conversas, on the contrary, includes a confessional prologue that moves the director from the margins to the center of his films. This article examines the ways in which these works stand out in the filmography of a director who offers new insights into the notion of cinematic authorship
Appropriate Similarity Measures for Author Cocitation Analysis
Full text linkWe provide a number of new insights into the methodological discussion about author cocitation analysis. We first argue that the use of the Pearson correlation for measuring the similarity between authors’ cocitation profiles is not very satisfactory. We then discuss what kind of similarity measures may be used as an alternative to the Pearson correlation. We consider three similarity measures in particular. One is the well-known cosine. The other two similarity measures have not been used before in the bibliometric literature. Finally, we show by means of an example that our findings have a high practical relevance.information science;Pearson correlation;cosine;similarity measure;author cocitation analysis
Caractérisation fonctionnelle d’ARN non codants eucaryotes par des approches de biologie moléculaire et de phylogénétique
No full textLes petits ARN nucléolaires (snoARN) sont des ARN non codants qui très généralement guident des enzymes de modification des ARN par appariement de bases avec des cibles ARN ribosomiques (ARNr). Cependant, les données récentes de la bibliographie suggèrent que les snoARN peuvent également réaliser des fonctions non classiques qui semblent principalement affecter le destin d’autres classes d’ARN mais sont pour l’instant mal documentées. Le syndrome de Prader Willi (SPW) est une pathologie neurocomportementale rare pour laquelle il n’existe pas de traitement curatif ; une caractéristique des patients SPW est l’absence d’expression des snoARN Snord116, dont les fonctions sont très mal comprises. Nos travaux antérieurs au projet ont suggéré que les Snord116 s’apparient avec des ARNm cibles spécifiques et affectent leur niveau d’expression à l’équilibre et leur épissage. A partir de ces données, le premier axe du projet vise à caractériser les fonctions moléculaires des Snord116 afin d’améliorer la compréhension de leur mécanisme d’action et de développer une stratégie à visée thérapeutique de correction de la perte d’expression des Snord116 dans le SPW. Le second axe du projet cherchera à identifier de nouveaux snoARN fonctionnels en appliquant les méthodologies – notamment phylogénétiques– utilisées dans nos travaux antérieurs et, par suite, à caractériser leurs fonctions par des approches de biologie moléculaire. A terme, la pertinence du déploiement de ces approches vers d’autres catégories d’ARN non codants sera évaluée
Dispelling the Myths Behind First-author Citation Counts
Full text linkWe conducted a full-scale evaluative citation analysis study of scholars in the XML research field to explore just how different from each other author rankings resulting from different citation counting methods actually are, and to demonstrate the capability of emerging data and tools on the Web in supporting more realistic citation counting methods. Our results contest some common arguments for the continued
use of first-author citation counts in the evaluation of scholars, such as high correlations between author rankings by first-author citation counts and other citation
counting methods, and high costs of using more realistic citation counting methods that are not well-supported by the ISI databases. It is argued that increasingly available digital full text research papers make it possible for citation analysis studies to go beyond what the ISI databases have directly supported and to employ more
sophisticated methods
Novel insight into box C/D snoRNP molecular partners and related biological functions
No full textLe génome humain contient plus de deux cents gènes de petits ARN nucléolaires (snoARN) à boîtes C/D. Les snoARN C/D s'associent avec un jeu de quatre protéines cœurs pour catalyser les 2ʹ-O-méthylations des ARN ribosomiques (ARNr) et des petits ARN nucléaires (snARN). De manière intéressante, au cours de la dernière décennie, des études effectuées principalement sur des modèles de mammifères ont suggéré que les snoRNP sont impliquées dans d’autres processus cellulaires. Le génome humain contient de nombreux snoARN C/D orphelins qui ne possèdent pas de complémentarités évidentes avec les ARN cibles canoniques. En outre, plusieurs évidences ont souligné la possibilité que les snoARN s'associent avec de nouveaux partenaires protéiques et pourraient affecter le métabolisme et la prolifération des cellules. Enfin, certains snoARN sont spécifiquement dérégulés dans des pathologies comme le syndrome de Prader-Willi ou dans plusieurs cancers. Face à la complexité émergente des données issues de la littérature, nous émettons l'hypothèse que la formation, le devenir et les fonctions des snoRNP sont régulés par des facteurs protéiques non identifiés, dans des contextes physiologiques et pathologiques. Ainsi, nos principaux objectifs étaient d'étudier de nouveaux mécanismes moléculaires impliqués dans les fonctions cellulaires des snoRNP à boîtes C/D en utilisant une combinaison de plusieurs approches complémentaires, basée sur l'étude d’interactions ARN:protéine et ARN:ARN. Nous avons identifié que le snoARN orphelin SNORD116 possède des éléments antisens complémentaires de séquences contenues dans plusieurs ARNm et nous avons observé que la déplétion de SNORD116 par des oligonucléotide antisens (ASO) affecte leur taux à l’état d'équilibre. Nous avons recherché de nouveaux partenaires protéiques des snoRNP en utilisant une combinaison d'analyses par co-immunoprécipitation (IP) et spectrométrie de masse (MS). Nous avons identifié que GNL3/Nucléostemine, une protéine de liaison au GTP, interagit avec les complexes protéiques impliqués dans la biogenèse des snoRNP à boîtes C/D. Nous avons également observé que la protéine de fixation aux ARN, ILF3, interagit avec des snoRNP matures. La réduction du taux d'ILF3 par l’utilisation de siARN n'affecte pas le taux à l’équilibre des snoARN et module modestement leur association avec le ribosome. L'analyse des 2ʹ-O-méthylations portées par ARNr nous permettra de déterminer si ILF3 affecte les activités catalytiques des snoRNP. De plus, les données obtenues à partir d'IP-MS et de CLIP (crosslinking-immunoprecipitation)-microarray suggèrent que ILF3 impacte l'association des snoRNP avec des protéines de la machinerie d’épissage, ce qui a pour conséquence d’altérer le profil d’épissage de certains ARNm cellulaires.The human genome contains more than two hundred C/D box small nucleolar RNAs (snoRNAs) genes. C/D snoRNAs associate with a set of four core proteins to catalyze 2ʹ-O-methylations of ribosomal RNAs (rRNAs) and small nuclear RNAs (snRNAs). Interestingly, over the past decade, studies done mostly on mammalian models suggested that snoRNPs are involved in unrelated cellular processes. The human genome encodes numerous orphan C/D snoRNAs that do not possess obvious complementarities with canonical target RNAs. Also, several lines of evidence pointed to the possibility that snoRNAs associate with other proteins than snoRNP core proteins and may affect cell metabolism and proliferation. Finally, specific snoRNAs are deregulated in pathologies such as the Prader-Willi syndrome or in several cancers. In front of this initially unsuspected complex picture, we emit the hypothesis that the formation, the fate, and the functions of snoRNPs are regulated by unappreciated protein factors, in physiological and pathological contexts. Thus, our main objectives were to study new molecular mechanisms involved in C/D box snoRNPs functions using a combination of several complementary approaches, based on the study of RNA:protein and RNA:RNA interactions. We identified that the orphan snoRNA SNORD116 possesses a complementarity antisense element with several mRNAs sequences and we observed that the depletion of SNORD116 by ASO affects their steady state levels. We searched for new snoRNP protein partners by a combination of co-immunoprecipitation (IP) and mass spectrometry (MS) analyses. We identified that GNL3/Nucleostemin, a GTP-binding protein interacts with protein complexes involved in C/D snoRNP biogenesis. We also identified that the RNA binding protein ILF3 interacts with mature snoRNPs. Depletion of ILF3 by siRNAs does not affect snoRNA steady state levels and modestly modulates their association with the ribosome. Analysis of rRNAs 2ʹ-O-methylations will be crucial to determine whether ILF3 affects snoRNPs catalytic activities. Moreover, data obtained from IP-MS and CLIP (crosslinking immunoprecipitation)-microarray suggested that ILF3 impacts the association of snoRNPs with the splicing machinery which leads to a change in the splicing pattern of several cellular mRNAs
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