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Sur les statistiques napoléoniennes : l'«état des pauvres et des mendiants existant dans chaque commune» (département de l'Arno, 1812)
No full textWoolf Stuart J., Derome D. Sur les statistiques napoléoniennes : l'«état des pauvres et des mendiants existant dans chaque commune» (département de l'Arno, 1812) . In: Annales historiques de la Révolution française, n°230, 1977. L’Italie Jacobine et napoléonienne. pp. 654-663
Pavillon De Bullion de l'Hôtel-Dieu, rue Saint-Urbain, Montréal, 1951-1952
No full textArchitectes: A. D. Gascon et Louis Parant; Architectes chargés d'agrandir le Pavillon De Bullion pour loger l'aile du cobalt: A. D. Gascon, Louis Parant et Antoine L. Auger; Architectes chargés d'agrandir l'aile du cobalt et de construire une passerelle reliant les pavillons Jeanne-Mance et De Bullion: Gilles Duplessis, Henri P. Labelle et Gérard Derome; Dates de construction du Pavillon De Bullion: 1951-1952; Dates d'agrandissement du Pavillon De Bullion pour loger l'aile du cobalt: 1955-1956; Date d'agrandissement de l'aile du cobalt: 1969; Dates de construction de la passerelle entre les pavillons Jeanne-Mance et De Bullion: 1970-1971; Photographie: Pierre-Richard Bisson, 1979.07.19À droite, en avancée, à l'arrière plan: Extrémité de la passerelle reliant ce pavillon au pavillon Jeanne-Manc
Régulation de la sécrétion des catécholamines à partir des cellules chromaffines isolées de la médullo-surrénale de bœuf : rôle de l'acétylcholine et du GMP cyclique
No full textÀ l'aide de méthodes biochimiques, nous avons isolé les cellules chromaffines de la médullo-surrénale de boeuf et démontré les points suivants : 1° L'acétylcholine (ACh) induit une forte stimulation (5 à 10 fois les niveaux de base) des sécrétions de catécholamines (CA) à partir des cellules chromaffines isolées. 2° L'effet stimulateur de l'ACh sur les sécrétions de CA est également obtenu avec la nicotine ou autres agonistes nicotiniques et est antagonisé par l'hexaméthonium. 3° L'ACh induit aussi une augmentation de 3 à 5 fois des niveaux de base du guanosine 3',5'-monophosphate cyclique (GMP cyclique ou cGMP) contenu dans cette préparation cellulaire. 4° L'augmentation du cGMP est également obtenue avec la muscarine ou autres agonistes muscariniques et est antagonisée par l'atropine. 5° L'augmentation du cGMP précédé, au point de vue temps d'incubation, la stimulation des sécrétions de CA; de même la concentration d'ACh nécessaire à l'augmentation du cGMP est plus faible que celle nécessaire à la stimulation des sécrétions de CA. 6° Ces deux phénomènes observés en présence d'ACh sont dépendants de la présence du calcium dans le milieu d'incubation. 7° L'addition d'isobutylméthylxanthine (IBMX) potentie l'effet de l'ACh sur l'accumulation du cGMP et bloque partiellement son effet stimulant sur les sécrétions de CA. 8° De même, l'addition de di-butyryl cGMP diminue la stimulation des sécrétions de CA par l'ACh. À la lumière des résultats, nos données suggèrent que l'ACh peut avoir un double effet sur la sécrétion des CA de la médullo-surrénale de boeuf: 1) A faible concentration (10 (exposant -8) à 10(exposant -6) M), il inhibe les sécrétions de CA suite à la stimulation d'un récepteur muscarinique et à l'augmentation du cGMP intracellulaire; 2)À concentration plus élevée (10(exposant-6) à 10(exposant-4) M), il provoque une libération massive des CA par l'intermédiaire d'un récepteur nicotinique présent sur les membranes des cellules chromaffines
Solution structure of the 30 kDa homodimeric sud protein from Wolinella succinogenes
No full textPeriplasmic Sud protein encoded by the Wolinella succinogenes catalyses the transfer of bound polysulfide-sulfur to the active site of the membrane bound polysulfide reductase. The homodimeric protein consists of 131 residues per monomer, each with one cysteine residue in the active site. Polysulfide-sulfur is covalently bound to the catalytic Cys residues of the Sud protein. In order to understand the structure-function relationship of this protein, the features of its solution structure determined by heteronuclear multidimensional NMR techniques are reported here. The first step of structure determination leads to resonance assignments using 15N/13C/2H- and 15N/13C-labeled protein. The sequential backbone and side chain resonance assignments have been successfully completed. Structure calculations were carried out using the ARIA program package. The structure is based on 2688 NOE-derived distance restraints, 68 backbone hydrogen bond restraints derived from 34 slow-exchanging backbone amide protons and 334 torsion angle restraints obtained from the TALOS program as well as 158 residual dipolar coupling restraints for the refinement of relative vector orientations. The three-dimensional structure of the Sud protein was determined with an averaged rootmean- square deviation of 0.72 Å and 1.28 Å for the backbone and heavy atoms, respectively, excluding the terminal residues. Without the poorly defined segment between residues 90-94 the average r.m.s.d. value drops down to 0.6 Å and 1.14 Å. The ensemble refined with residual dipolar coupling (rdc) restraints shows good convergence. The r.m.s.d. value for the backbone heavy atoms, excluding residues 90- 94, drops down from 0.97 to 0.66 for the rdc-refined ensemble. The relative orientation of the two monomers in the protein structures refined with residual dipolar coupling restraints are also different from those without residual dipolar coupling restraints. The structure determination of the dimeric protein has been hampered by the high molecular mass (30 kDa), severe peak degeneracy, and by the small number of experimental intermonomer NOEs (relative orientation problem of two monomers). For the resonance assignments of aliphatic side chain, many resonances were ambiguously assigned because of severe overlap of signals. The Sud dimer protein contains 17 Lys, 14 Leu and one His tag for each monomer. It complicated the resonance assignments. The conventional 3D 15N-separated TOCSY HSQC experiment failed because of the large molecular weight which results in line broadening and hence made the resonance assignments of side chains more difficult. The determined structure contains a five-stranded parallel ß-sheet enclosing a hydrophobic core, a two-stranded anti-parallel ß-sheet and seven a-helices. The dimer structure is stabilized predominantly by hydrophobic residues. Sud catalyses the transfer of the polysulfide-sulfur to cyanide, similar to rhodanese encoded by Azotobacter vinelandii (Bordo et al., 2000). The two proteins are similar in the active site environment primarily owing to the main-chain conformation of the active-site loop with the cysteine residue and with respect to the surrounding positively charged residues. The active-site loop (residues 89-95) in the Sud protein appears to be flexible, reflected by few assigned proton resonances of residues 90-94 in the active site. Despite their similarity in function and their similar structure in active site, the amino acid sequences and the folds of the two proteins are remarkably different. The negatively charged polysulfide interacts with positively charged R46, R67, and R94 and hence may be stabilized in structure. The mutation of one of the three arginines that are also conserved in rhodanese from A. vinelandii leads to a loss of sulfur-transfer activity. The polysulfide chain extends from inside of Sud protein to outside, where Sud may form contacts with polysulfide reductase. These contacts provide the possible polysulfide-sulfur transfer from Sud protein to the active site of polysulfide reductase.Das periplasmische Sud-Protein aus Wolinella succinogenes überträgt den gebundenen Polysulfidschwefel in das aktive Zentrum der membrangebundenen Polysulfidreduktase. Das homodimere Protein enthält 131 Aminosäurereste pro Monomer. Im aktiven Zentrum des Monomers ist eine freie Cysteingruppe angeordnet. Das Polysulfid ist kovalent an dieses katalytische Cystein des Sud- Proteins gebunden. Für das Verständnis der Struktur und Funktion dieses Proteins wurde die Lösungsstruktur mit heteronuclearer, multidimensionaler NMRSpektroskopie ermittelt. Im ersten Schritt der Strukturbestimmung wurden die 15N,13C- und 1H-Resonanzen der in den stabilen Isotopen angereicherten Proteinspezies zugeordnet. Die Rückgratresonanzen der 1HN, 15N, 1Ha, 13Ca, und 13CO-Atome (sowie der 1Hß. und 13Cß.Seitenkettenatome ) wurden mit Hilfe verschiedener Tripleresonanz- Experimente zugeordnet. Unter anderem wurden HNCACB-, HN(CA)CO-, HNCO-, HN(CA)N-, HNCA-, HNCO-, und HCACO-Experimente verwendet. Die sequenzielle Zuordnung der Resonanzen des Proteinrückgrats war annähernd vollständig, mit Ausnahme der Resonanzen der Reste 90-94. Aus CC(CO)NH- und CC(CA)NH-Experimenten für aliphatische 13C Resonanzen und H(C)CH-COSY- und H(C)CH-TOCSY-Experimenten für aliphatische Protonresonanzen wurden die Seitengruppenatome (1H und 13C) zugeordnet. Mit Hilfe eines zwei-dimensionalen homonuklearen NOESY-Spektrums und eines zwei-dimensionalen homonuklearen TOCSY-Spektrums einer unmarkierten Probe in D2O ließen sich die Resonanzen von aromatischen Protonen zuordnen. Stereospezifische Zuordnungen der Isopropylgroppen von Val-und Leu-Resten wurden mit Hilfe einer biosynthetischen Methode bestimmt. Insgesamt wurden 74% aller Protonenresonanzen zugeordnet. Die fehlenden Seitenkettenzuordnungen liegen vor allem in Seitenketten langer Aminosäurereste. Stereospezifische Zuordnungen konnten von 20 Isopropylgroupen von 21 Val- und Leu-Resten bestimmt werden. Für die meisten aromatischen Aminosäuren wurden auch die labilen Protonen der aromatischen Ringe zugeordnet. Um die NOE-Signale zwischen den Untereinheiten des Dimers zuzuordnen, wurde ein drei-dimensionales 15N-editiertes NOESY-HSQC-Experiment einer Mischung aus Untereinheiten von 2H/15N-markierten und nicht isotopenmarkierten Monomeren (Ferentz, et al., 1997) und ein vier-dimensionales J-editiertes 1H-13C-NOESY Experiment (Melacini et al., 2000) einer Probe aus 13C- 1H und nicht markierten Untereinheiten aufgenommen. Das erste Experiment lieferte 3 NOE-Signale zwischen den Amidprotonen von der 2H/15N-markierten Untereinheit zu den C-gebundenen Protonen der unmarkierten Untereinheit. Das letztere lieferte 5 weitere NOESYSignale, wobei dieses Experiment eine klare Trennung von inter- and intramolekularen NOEs ermöglichte. Insgesamt konnten 8 NOE-Signale zwischen den beiden Untereinheiten des Dimers bestimmt werden. Diese Signale lagen im Kontaktbereich zwischen den Untereinheiten, wobei die Aminosäurereste F7, D8, T10 und F11 einer Untereinheit und A75 and Y105 der anderen Untereinheit beteiligt waren. Die Struktur stützt sich auf 2688 aus NOE-Werten abgeleiteten Abstandsparametern, auf Wasserstoffbrücken, die aus 34 langsam austauschenden Rückgrat-Amidprotonenresonanzen abgeleitet wurden sowie auf 334 Torsionswinkel, die mit Hilfe des TALOS-Programm erhalten wurden. Für die Verfeinerung der Struktur wurden auch 158 residuale dipolare Kopplungsparameter (RDC) verwandt. Die drei-dimensionale Struktur des Sud-Proteins wurde mit einem gemittelten RMSDWert von 0,72 Å und 1,28 Å für die Rückgrat- und schweren Atome bestimmt, wobei die terminalen Reste auszunehmen sind. Ohne das nur schlecht definierte Segment der Reste 90 bis 95 würde der mittlere RMSD-Wert auf 0,6 Å und 1,14 Å absinken. Das Ensemble der Strukturen, das mit den residualen dipolaren Kopplungen verfeinert wurde, zeigt eine gute Konvergenz. Die entsprechenden RMSD-Werte, wenn man die Werte für die Reste 90 bis 94 ausnimmt, sinken durch die RDC-Verfeinerung auf 0,97 und 0,66 Å. Die relative Orientierung der beiden Monomeren in der Proteinstruktur, die mit den residualen dipolaren Kopplungsparametern verfeinert wurden, sind auch unterschiedlich zu denen, die ohne die residualen dipolaren Kopplungsparameter bestimmt wurden. Die Struktur des dimeren Sud-Proteins wurde aus den beschriebenen Abstands-, RDC- und Winkelparametern mit Hilfe des ARIA-Programmpakets berechnet. Um der ambivalenten Zuordnungsmöglichlkeit von NOESY-Signalen innerhalb einer Untereinheit bzw. zwischen den Untereineinheiten Rechnung zu tragen, wurde eine eine ADR-Funktion (ambiguous distance restraints), welche beide Möglichkeiten berücksichtig, verwendet. Die Strukturbestimmung des dimeren Proteins wurde erheblich behindert, nicht nur durch das hohe Molekulargewicht (30 kDa) und die dadurch bedingte Überlappung von Signalen sondern auch durch die nur geringe Anzahl von experimentellen intermonomer auftretenden NOE-Werten. Somit war die relative Orientierung der beiden Monomeren zueinander unsicher. Einige der Resonanzen der aliphatischen Seitenketten konnten wegen der ausgeprägten Signalüberlappung nicht zugeordnet werden. Das dimere Sud-Protein enthält 17 Lysin-, 14 Leucinreste und 1 Histidin-Tag für jede Untereinheit. Diese Häufigkeit komplizierte die Resonanzzuordnung. Auch das konventionelle 3D-15N-getrennte TOCSY-HSQC-Experiment versagte, weil die Linienbreiten wegen des hohen Molekulargewichts zu groß waren. Die Lösungsstruktur enthält ein fünfsträngiges paralleles ß-Faltblatt, das eine hydrophobe Region enthält sowie ein zweisträngiges antiparalleles ß-Faltblatt und sieben a-Helices. Die dimere Struktur wird hauptsächlich durch hydrophobe Reste stabilisiert. Da das Sud-Protein auch den Transfer des Polysulfidschwefels zu Cyanid katalysiert, erschien eine Ähnlichkeit zum Protein Rhodanese aus Azotobacter vinelandii gegeben. Die beiden Proteine sind im aktiven Zentrum sehr ähnlich, besonders in der Konformation der Schlaufe des aktiven Zentrums mit dem freien Cystein und im Hinblick auf die umgebenden positiv geladenen Reste. Die Schlaufe des aktiven Zentrums (Reste 89-95) im Sud-Protein erscheinen flexibel. Diese Flexibilität wiederum verhindert die Möglichkeit der Zuordnung von Protonenresonanzen der Reste 90-94. Trotz dieser Ähnlichkeit in der Funktion und dem aktiven Zentrum sind die Aminosäuresequenzen und die Sekundärstrukturelemente der beiden Proteine bemerkenswert unterschiedlich. Die negativ geladene Polysulfidkette wechselwirkt mit den positiv geladenen Resten R46, R67 und R94 und wird dadurch in der Struktur stabilisiert. Der Austausch einer der 3 Argininreste, die auch in der Rhodanese von Azotobacter vinelandii konserviert sind, führt zum Verlust der Aktivität des Schwefeltransfers. Um den Mechanismus des Polysulfidschwefeltransfers zu verstehen, wurden die mit 10 Polysulfidschwefelatomen gebundene Strukturen berechnet. Die Reste R46, D47, E50, K90, T91, A92, R94 bilden mit den Resten K90', T91' und K119' der anderen Untereinheit (') einen Kanal und umgeben die an das Cystein 89 gebundene Polysulfidkette. Diese Anordnung erlaubt es der Polysulfidkette sich vom Inneren des Sud-Proteins zu den weiter außen liegenden Resten R67 and K119' zu erstecken. Aus Resonanzverschiebungen in HSQC-Spektren läßt sich schließen, daß die Reste R67 und K119' wahrscheinliche Kandidaten für die für den Schwefeltransfer relevanten Wechselwirkungen mit der Polysulfidreduktase darstellen. Auuserdem könnte T91, welches in der Schlaufe des aktiven Zentrums liegt, für die Stabilisierung der Polysulfidkette eine Rolle spielen
A complementary study of perovskites : combining diffraction, solid-state NMR and first principles DFT calculations
No full textPerovskites, ABX₃, and their associated solid-solutions are a particularly important and attractive area of research within materials chemistry. Owing to their structural and compositional flexibility and potential physical properties they are one of the largest classes of materials currently under investigation. This thesis is concerned with the synthesis and structural characterisation of several perovskite-based materials using a combined approach of high-resolution synchrotron X-ray and neutron powder diffraction (NPD), solid-state Nuclear Magnetic Resonance (NMR) and first-principles Density Functional Theory (DFT) calculations.
Initial investigations concentrated on room temperature NaNbO₃, a perovskite widely debated in the literatue. Published crystallographic data indicate NaNbO₃ possesses two crystallographically distinct Na sites in space group Pbcm. Whilst some of our materials appear in agreement with this (notably a commercially purchased sample) many of our laboratory-synthesised samples of NaNbO₃ routinely comprise of two phases, which we show to be the antiferroelectric Pbcm and polar P2₁ma polymorphs. Several different synthetic methods were utilised during this investigation and the quantity of each phase present was found to vary as a function of preparative method. ²³Na, ⁹³Nb and ¹⁷O DFT calculations were used in conjunction with experiment to aid in spectral analysis, assignment and interpretation. In addition, ab initio random structure searching (AIRSS) was utilised in an attempt to predict the most stable phases of NaNbO₃. This proved to be both successful and highly informative.
A series of NaNbO₃-related solid-solutions, namely KₓNa₁₋ₓNbO₃ (KNN), Li₀.₅ₓNa₁₋ₓNbO₃ (LNN) and Na₁₋ₓSr₀.₅ₓ□₀.₅ₓNbO₃ (SNN) have also been synthesised and characterised. The substitution of K⁺ , Li⁺ and Sr²⁺ cations onto the A site appears to produce the same polar P2₁ma phase initially identified in the room temperature NaNbO₃ investigation. The abrupt change in cation size in the KNN and LNN series, and the introduction of vacancies in the SNN series, is thought to result in a structural distortion which, in turn, causes the formation of the P2₁ma phase.
A low temperature synchrotron X-ray powder diffraction study (12 < T < 295 K) was completed for a sample of NaNbO₁ composed of the P2₁ma polymorph (~90%) and a small quantity of the Pbcm phase (~10%). A region of phase coexistence was identified between the P2₁ma, R3c and Pbcm phases over a relatively large temperature range. Full conversion of the P2₁ma phase to the low temperature R3c phase was not possible and, consistently, the P2₁ma phase was the most abundant phase present. Factors such as structural, strain, crystallite size and morphology are thought to be crucial in determining the exact phases of NaNbO₃ produced, both at low and room temperature.
The solid-solution La₁₋ₓYₓScO₃ was also investigated. Compositions x = 0, 0.2, 0.4, 0.6, 0.8 and 1 were successfully synthesised and characterised. Refined high-resolution NPD data indicates that an orthorhombic structure, in space group Pbnm, was retained throughout the solid-solution. Using ⁴⁵Sc and ⁸⁹Y MAS NMR each sample was found to exhibit disorder, believed to result from both a distribution of quadrupole and chemical shifts. NMR parameters were calculated for several model Sc and Y compounds using DFT methods to determine the feasibility and accuracy of ⁴⁵Sc and ⁸⁹Y DFT calculations. These proved successful and subsequent calculations were completed for the end members LaScO₃ and YScO₃. DFT calculations were also utilised to gain insight into the disorder exhibited in the La₁₋ₓYₓScO₃ solid-solution
Musique de création et spiritualité : forum à sept voix
No full textThis investigation of the relationship between the music of creation and spirituality is primarily a reflection set as a forum in seven voices, including remarks by the author. In the fall of 2010, seven musicians from different generations, practices and aesthetics agreed to answer by email the questions drawn up by Circuit’s editorial board. The musicians were Sandeep Bhagwati, Frans Ben Callado, Julie-Anne Derome, Wolf Edwards, André Hamel, Nicolas-Alexandre Marcotte and Rodney Sharman. The questionnaire’s lexical field, particularly polysemic (“spirituality”, “sacred”, “transcendence”, “absolute”), elicited a striking range of viewpoints. But certain constants stand out, notably the almost total absence of faith in the views held. Apparently, the practitioners of the music of creation, in tune with their times, defer to a “spirituality without God” as set forth in the philosophy of André Comte-Sponville.Cette enquête sur les rapports entre musique de création et spiritualité, qui se veut avant tout un espace de réflexion, prend la forme d’un forum à sept voix, présenté et commenté par l’auteur. Sept musiciens de générations, pratiques et esthétiques variées ont accepté de répondre, par courriel, à l’automne 2010, aux questions mises au point par la rédaction de Circuit. Il s’agit de Sandeep Bhagwati, Frans Ben Callado, Julie-Anne Derome, Wolf Edwards, André Hamel, Nicolas-Alexandre Marcotte et Rodney Sharman. Le champ lexical du questionnaire, particulièrement polysémique (« spiritualité », « sacré », « transcendance », « absolu »), a stimulé des réponses d’une frappante variété de points de vue. Toutefois, des constantes se détachent, notamment l’absence presque complète de la foi dans les propos tenus. On peut ainsi penser que les acteurs de la musique de création, en phase avec leur époque, tendent vers une « spiritualité sans Dieu », telle que décrite par le philosophe André Comte-Sponville
Traduction d'Amélie Derome vers l'anglais
No full textWUNDERKAMMER WUNDERKAMMER Par un jour de pluie tout réveil est un échec et un quitte ou double volant ou stable comme ton mécontentement. Seule la catastrophe peut nous montrer le ver qui depuis des années mangeait le toit; la tourmente arrache la structure et perturbe les cadres naturels, oblige même les oiseaux à s’abriter. Entre la bêche qui creuse et la pierre qui scelle la fosse la seule différence est une prédominance de la forme; la matière ne sait pas ce que c’est l’ennui. Dans l..
Imagerie du transport de l'eau liquide dans le bois à l'échelle du cerne de croissance
No full textLe bois, en tant que matériau naturel, renouvelable et largement utilisé dans la construction, présente des caractéristiques hydriques complexes qui influencent ses propriétés mécaniques et sa durabilité. Ce mémoire se concentre sur l’étude du transport de l’eau liquide
dans le bois, plus précisément à l’échelle du cerne de croissance. L’objectif principal est de
mieux comprendre les mécanismes de transport de l’eau en fonction des propriétés anisotropes du bois, notamment dans les directions longitudinales, radiales et tangentielle.
Pour ce faire, une approche expérimentale basée sur l’imagerie neutronique a été adoptée.
Cette méthode permet une observation en temps réel du flux d’eau liquide à travers le bois,
offrant ainsi une caractérisation précise de la diffusivité de l’eau dans ce matériau. L’étude
met en évidence l’importance de la structure cellulaire du bois, des cernes de croissance
et des directions du grain lors de l’écoulement de l’eau dans le bois.
Les résultats montrent que le transport de l’eau est fortement influencé par la direction des
fibres, avec un flux plus rapide dans la direction longitudinale. De plus, la compréhension
des variations directionnelles de la diffusivité à l’échelle du cerne de croissance contribue à une meilleure prévision du comportement du bois en conditions environnementales
humides.
Enfin, cette recherche propose de valider l’utilisation de la méthode de Boltzmann pour
l’analyse de la diffusivité dans les trois directions principales du bois, contribuant ainsi à
une compréhension plus fine des interactions entre l’eau et le bois à l’échelle microscopiqu
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