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F. Bossi, Studi sul Margite
Gli Studi sul Margite di Francesco Bossi (1949-2014), pubblicati per la prima volta nel 1986, offrono contributi di primaria importanza su testo, tradizione, cronologia e paternità del poemetto pseudo-omerico. Fin dalla sua uscita, il volume ha suscitato vivaci dibattiti a livello nazionale e internazionale, specie per l’originale ipotesi attributiva che lo corona: l’autore del Margite va forse riconosciuto in Senofane di Colofone? Un’ipotesi che è stata definita «a lovely cameo of philological scholarship at its best», e che tuttavia ha destato reazioni contrastanti. Un’ipotesi che merita tuttora di essere attentamente valutata e discussa. Da tempo esauriti, gli Studi sul Margite si ripropongono qui – rivisti e arricchiti di nuovi corredi – a dieci anni dalla morte dell’autore, primo allievo bolognese di Enzo Degani, professore ordinario di filologia classica all’Alma Mater Studiorum, autore di studi fondamentali nell’ambito della poesia greca arcaica, della lessicografia e della storia della filologia
Lo sviluppo capitalistico dell'azienda agraria. Tra cascine-modello e cascine "di delizia"
«La ciencia por grande que sea, sin la experiencia no [...] vale». La «pratica di fortificare» nei libri di guerra editi a Milano tra XVI e XVII secolo
Surface imprinted beads for the recognition of human serum albumin
The synthesis of poly-aminophenylboronic acid (ABPA) imprinted beads for the
recognition of the protein human serum albumin (HSA) is reported. In order to
create homogeneous recognition sites, covalent immobilisation of the template
HSA was exploited. The resulting imprinted beads were selective for HSA. The
indirect imprinting factor (IF) calculated from supernatant was 1.6 and the
direct IF, evaluated from the protein recovered from the beads, was 1.9. The
binding capacity was 1.4 mg/g, which is comparable to commercially available
affinity materials. The specificity of the HSA recognition was evaluated with
competitive experiments, indicating a molar ratio 4.5/1 of competitor was
necessary to displace half of the bound HSA. The recognition and binding of the
imprinted beads was also tested with a complex sample, human serum and targeted
removal of HSA without a loss of the other protein components was demonstrated.
The easy preparation protocol of derivatised beads and a good protein
recognition properties make the approach an attractive solution to analytical
and bio-analytical problems in the field of biotechnology
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