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Going Beyond Counting First Authors in Author Co-citation Analysis
Full text linkThe present study examines one of the fundamental aspects of author co-citation analysis (ACA) - the way co-citation
counts are defined. Co-citation counting provides the data on which all subsequent statistical analyses and mappings
are based, and we compare ACA results based on two different types of co-citation counting - the traditional type that
only counts the first one among a cited work's authors on the one hand and a non-traditional type that takes into
account the first 5 authors of a cited work on the other hand. Results indicate that the picture produced through this non-traditional author co-citation counting contains more coherent author groups and is therefore considerably clearer. However, this picture represents fewer specialties in the research field being studied than that produced through the traditional first-author co-citation counting when the same number of top-ranked authors is selected and analyzed. Reasons for these effects are discussed
Variations on the Author
Full text link“Variations on the Author” discusses two of Eduardo Coutinho’s recent films (Um Dia na Vida, from 2010, and Últimas Conversas, posthumously released in 2015) and their contribution to the general question of documentary authorship. The director’s filmography is characterized by a consistent yet self-effacing form of authorial self-inscription: Coutinho often features as an interviewer that rather than express opinions propels discourses; an interviewer that is good at listening. This mode of self-inscription characterizes him as an author who is not expressive but who is nonetheless markedly present on the screen. In Um Dia na Vida, however, Coutinho is completely absent form the image, while Últimas Conversas, on the contrary, includes a confessional prologue that moves the director from the margins to the center of his films. This article examines the ways in which these works stand out in the filmography of a director who offers new insights into the notion of cinematic authorship
Appropriate Similarity Measures for Author Cocitation Analysis
Full text linkWe provide a number of new insights into the methodological discussion about author cocitation analysis. We first argue that the use of the Pearson correlation for measuring the similarity between authors’ cocitation profiles is not very satisfactory. We then discuss what kind of similarity measures may be used as an alternative to the Pearson correlation. We consider three similarity measures in particular. One is the well-known cosine. The other two similarity measures have not been used before in the bibliometric literature. Finally, we show by means of an example that our findings have a high practical relevance.information science;Pearson correlation;cosine;similarity measure;author cocitation analysis
L'inflammasome pyrine et la fièvre Méditerranéenne familiale : le rôle du B30.2 et du CHS dans la régulation de pyrine
No full textPyrin inflammasome is a guard of RhoA activity. Pyrin activation is regulated by two steps: pyrin phosphorylation enacted by RhoA effectors PKN1/2, and a second checkpoint that relies on microtubule dynamics. Mutations in the pyrin encoding MEFV gene cause an auto-inflammatory disorder termed Familial Mediterranean fever (FMF). Most FMF-causing mutations cluster in MEFV exon 10 encoding the B30.2 domain of pyrin. A chemical screen performed on monocytes stably expressing a constitutively dephosphorylated variant of pyrin, identified novel pyrin activators – steroid hormone derivatives etiocholanolone and pregnanolone. These molecules activate pyrin via a non-canonical mechanism dependent on the B30.2 domain of pyrin and without inhibiting RhoA. This observation suggests that endogenous steroid catabolites could drive autoinflammation. Curiously, progesterone inhibited pyrin activation by pregnanolone in a dose-dependent manner. At the same time pyrin activation by TcdA was independent of B30.2, and B30.2 deletion mimicked a prototypical FMF mutation. Our analysis of the impact of mutations in the central helical scaffold (CHS) domain on pyrin activation by various stimuli revealed that the CHS domain is a second C-terminal regulatory domain of pyrin. Interestingly, specific mutations in the CHS domain, including p.Q426R and p.F479L, render pyrin highly susceptible to activation by steroid hormones and their derivatives, and by simvastatin. Taken together results presented in this manuscript reveal two domains at the C-terminus of pyrin – the CHS and the B30.2 – that regulate pyrin activation in a coupling mechanism, likely mediated by conformational changes. We also identify a novel role for the pyrin inflammasome as a sensor of steroid hormone metabolism.L'inflammasome pyrine est activé en réponse à l'inhibition de RhoA par des pathogènes. La régulation de pyrine se déroule en deux étapes : la phosphorylation de pyrine par les kinases PKN1/2, eux-mêmes des effecteurs de RhoA, et une deuxième étape liée à la dynamique des microtubules. Les mutations du gène MEFV qui code pyrine provoquent une maladie auto-inflammatoire – la fièvre Méditerranéenne familiale (FMF). La majorité de mutations associées à la FMF est regroupée au sein de l'exon 10 du gène qui code le domaine B30.2. Un crible chimique effectué sur une lignée de monocytes exprimant une pyrine constitutivement déphosphorylée a identifié de nouveaux activateurs de l'inflammasome pyrine – des dérivés d'hormones stéroïdes : l'étiocholanolone et la prégnanolone. Ces molécules activent pyrine par un mécanisme non-canonique dépendent du domaine B30.2 et sans inhibition de RhoA. Ainsi, les catabolites stéroïdes endogènes pourraient être à l'origine d'auto-inflammation. En revanche, la progestérone inhibe l'activation de pyrine par la prégnanolone de manière dose-dépendante. L'activation de pyrine par la toxine bactérienne TcdA est, elle, indépendante du domaine B30.2, et la délétion de ce domaine réplique le phénotype typique de la mutation classique de la FMF (p.M694V). Notre analyse de l'effet des mutations localisées dans le domaine CHS sur la réponse de pyrine aux divers stimuli a révélé un deuxième domaine régulateur en C-terminal de pyrine. Des mutations spécifiques, telles que p.Q426R et p.F479L, rendent pyrine particulièrement sensible à l'activation par les hormones stéroïdes et leurs dérivés, ainsi que par la simvastatine. L'ensemble de résultats présenté dans ce manuscrit révèle deux domaines en C-terminal de pyrine – B30.2 et CHS – qui régulent l'activation de l'inflammasome pyrine grâce à un mécanisme de couplage probablement médié par une série de changements conformationnels de la protéine. Nous avons également identifié un nouveau rôle de l'inflammasome pyrine en tant que senseur de métabolisme des hormones stéroïdes
Pyrin inflammasome and familial Mediterranean fever : deciphering the role of B30.2 and CHS in pyrin regulation
No full textL'inflammasome pyrine est activé en réponse à l'inhibition de RhoA par des pathogènes. La régulation de pyrine se déroule en deux étapes : la phosphorylation de pyrine par les kinases PKN1/2, eux-mêmes des effecteurs de RhoA, et une deuxième étape liée à la dynamique des microtubules. Les mutations du gène MEFV qui code pyrine provoquent une maladie auto-inflammatoire – la fièvre Méditerranéenne familiale (FMF). La majorité de mutations associées à la FMF est regroupée au sein de l'exon 10 du gène qui code le domaine B30.2. Un crible chimique effectué sur une lignée de monocytes exprimant une pyrine constitutivement déphosphorylée a identifié de nouveaux activateurs de l'inflammasome pyrine – des dérivés d'hormones stéroïdes : l'étiocholanolone et la prégnanolone. Ces molécules activent pyrine par un mécanisme non-canonique dépendent du domaine B30.2 et sans inhibition de RhoA. Ainsi, les catabolites stéroïdes endogènes pourraient être à l'origine d'auto-inflammation. En revanche, la progestérone inhibe l'activation de pyrine par la prégnanolone de manière dose-dépendante. L'activation de pyrine par la toxine bactérienne TcdA est, elle, indépendante du domaine B30.2, et la délétion de ce domaine réplique le phénotype typique de la mutation classique de la FMF (p.M694V). Notre analyse de l'effet des mutations localisées dans le domaine CHS sur la réponse de pyrine aux divers stimuli a révélé un deuxième domaine régulateur en C-terminal de pyrine. Des mutations spécifiques, telles que p.Q426R et p.F479L, rendent pyrine particulièrement sensible à l'activation par les hormones stéroïdes et leurs dérivés, ainsi que par la simvastatine. L'ensemble de résultats présenté dans ce manuscrit révèle deux domaines en C-terminal de pyrine – B30.2 et CHS – qui régulent l'activation de l'inflammasome pyrine grâce à un mécanisme de couplage probablement médié par une série de changements conformationnels de la protéine. Nous avons également identifié un nouveau rôle de l'inflammasome pyrine en tant que senseur de métabolisme des hormones stéroïdes.Pyrin inflammasome is a guard of RhoA activity. Pyrin activation is regulated by two steps: pyrin phosphorylation enacted by RhoA effectors PKN1/2, and a second checkpoint that relies on microtubule dynamics. Mutations in the pyrin encoding MEFV gene cause an auto-inflammatory disorder termed Familial Mediterranean fever (FMF). Most FMF-causing mutations cluster in MEFV exon 10 encoding the B30.2 domain of pyrin. A chemical screen performed on monocytes stably expressing a constitutively dephosphorylated variant of pyrin, identified novel pyrin activators – steroid hormone derivatives etiocholanolone and pregnanolone. These molecules activate pyrin via a non-canonical mechanism dependent on the B30.2 domain of pyrin and without inhibiting RhoA. This observation suggests that endogenous steroid catabolites could drive autoinflammation. Curiously, progesterone inhibited pyrin activation by pregnanolone in a dose-dependent manner. At the same time pyrin activation by TcdA was independent of B30.2, and B30.2 deletion mimicked a prototypical FMF mutation. Our analysis of the impact of mutations in the central helical scaffold (CHS) domain on pyrin activation by various stimuli revealed that the CHS domain is a second C-terminal regulatory domain of pyrin. Interestingly, specific mutations in the CHS domain, including p.Q426R and p.F479L, render pyrin highly susceptible to activation by steroid hormones and their derivatives, and by simvastatin. Taken together results presented in this manuscript reveal two domains at the C-terminus of pyrin – the CHS and the B30.2 – that regulate pyrin activation in a coupling mechanism, likely mediated by conformational changes. We also identify a novel role for the pyrin inflammasome as a sensor of steroid hormone metabolism
L'inflammasome pyrine et la fièvre Méditerranéenne familiale : le rôle du B30.2 et du CHS dans la régulation de pyrine
No full textPyrin inflammasome is a guard of RhoA activity. Pyrin activation is regulated by two steps: pyrin phosphorylation enacted by RhoA effectors PKN1/2, and a second checkpoint that relies on microtubule dynamics. Mutations in the pyrin encoding MEFV gene cause an auto-inflammatory disorder termed Familial Mediterranean fever (FMF). Most FMF-causing mutations cluster in MEFV exon 10 encoding the B30.2 domain of pyrin. A chemical screen performed on monocytes stably expressing a constitutively dephosphorylated variant of pyrin, identified novel pyrin activators – steroid hormone derivatives etiocholanolone and pregnanolone. These molecules activate pyrin via a non-canonical mechanism dependent on the B30.2 domain of pyrin and without inhibiting RhoA. This observation suggests that endogenous steroid catabolites could drive autoinflammation. Curiously, progesterone inhibited pyrin activation by pregnanolone in a dose-dependent manner. At the same time pyrin activation by TcdA was independent of B30.2, and B30.2 deletion mimicked a prototypical FMF mutation. Our analysis of the impact of mutations in the central helical scaffold (CHS) domain on pyrin activation by various stimuli revealed that the CHS domain is a second C-terminal regulatory domain of pyrin. Interestingly, specific mutations in the CHS domain, including p.Q426R and p.F479L, render pyrin highly susceptible to activation by steroid hormones and their derivatives, and by simvastatin. Taken together results presented in this manuscript reveal two domains at the C-terminus of pyrin – the CHS and the B30.2 – that regulate pyrin activation in a coupling mechanism, likely mediated by conformational changes. We also identify a novel role for the pyrin inflammasome as a sensor of steroid hormone metabolism.L'inflammasome pyrine est activé en réponse à l'inhibition de RhoA par des pathogènes. La régulation de pyrine se déroule en deux étapes : la phosphorylation de pyrine par les kinases PKN1/2, eux-mêmes des effecteurs de RhoA, et une deuxième étape liée à la dynamique des microtubules. Les mutations du gène MEFV qui code pyrine provoquent une maladie auto-inflammatoire – la fièvre Méditerranéenne familiale (FMF). La majorité de mutations associées à la FMF est regroupée au sein de l'exon 10 du gène qui code le domaine B30.2. Un crible chimique effectué sur une lignée de monocytes exprimant une pyrine constitutivement déphosphorylée a identifié de nouveaux activateurs de l'inflammasome pyrine – des dérivés d'hormones stéroïdes : l'étiocholanolone et la prégnanolone. Ces molécules activent pyrine par un mécanisme non-canonique dépendent du domaine B30.2 et sans inhibition de RhoA. Ainsi, les catabolites stéroïdes endogènes pourraient être à l'origine d'auto-inflammation. En revanche, la progestérone inhibe l'activation de pyrine par la prégnanolone de manière dose-dépendante. L'activation de pyrine par la toxine bactérienne TcdA est, elle, indépendante du domaine B30.2, et la délétion de ce domaine réplique le phénotype typique de la mutation classique de la FMF (p.M694V). Notre analyse de l'effet des mutations localisées dans le domaine CHS sur la réponse de pyrine aux divers stimuli a révélé un deuxième domaine régulateur en C-terminal de pyrine. Des mutations spécifiques, telles que p.Q426R et p.F479L, rendent pyrine particulièrement sensible à l'activation par les hormones stéroïdes et leurs dérivés, ainsi que par la simvastatine. L'ensemble de résultats présenté dans ce manuscrit révèle deux domaines en C-terminal de pyrine – B30.2 et CHS – qui régulent l'activation de l'inflammasome pyrine grâce à un mécanisme de couplage probablement médié par une série de changements conformationnels de la protéine. Nous avons également identifié un nouveau rôle de l'inflammasome pyrine en tant que senseur de métabolisme des hormones stéroïdes
L'inflammasome pyrine et la fièvre Méditerranéenne familiale : le rôle du B30.2 et du CHS dans la régulation de pyrine
No full textPyrin inflammasome is a guard of RhoA activity. Pyrin activation is regulated by two steps: pyrin phosphorylation enacted by RhoA effectors PKN1/2, and a second checkpoint that relies on microtubule dynamics. Mutations in the pyrin encoding MEFV gene cause an auto-inflammatory disorder termed Familial Mediterranean fever (FMF). Most FMF-causing mutations cluster in MEFV exon 10 encoding the B30.2 domain of pyrin. A chemical screen performed on monocytes stably expressing a constitutively dephosphorylated variant of pyrin, identified novel pyrin activators – steroid hormone derivatives etiocholanolone and pregnanolone. These molecules activate pyrin via a non-canonical mechanism dependent on the B30.2 domain of pyrin and without inhibiting RhoA. This observation suggests that endogenous steroid catabolites could drive autoinflammation. Curiously, progesterone inhibited pyrin activation by pregnanolone in a dose-dependent manner. At the same time pyrin activation by TcdA was independent of B30.2, and B30.2 deletion mimicked a prototypical FMF mutation. Our analysis of the impact of mutations in the central helical scaffold (CHS) domain on pyrin activation by various stimuli revealed that the CHS domain is a second C-terminal regulatory domain of pyrin. Interestingly, specific mutations in the CHS domain, including p.Q426R and p.F479L, render pyrin highly susceptible to activation by steroid hormones and their derivatives, and by simvastatin. Taken together results presented in this manuscript reveal two domains at the C-terminus of pyrin – the CHS and the B30.2 – that regulate pyrin activation in a coupling mechanism, likely mediated by conformational changes. We also identify a novel role for the pyrin inflammasome as a sensor of steroid hormone metabolism.L'inflammasome pyrine est activé en réponse à l'inhibition de RhoA par des pathogènes. La régulation de pyrine se déroule en deux étapes : la phosphorylation de pyrine par les kinases PKN1/2, eux-mêmes des effecteurs de RhoA, et une deuxième étape liée à la dynamique des microtubules. Les mutations du gène MEFV qui code pyrine provoquent une maladie auto-inflammatoire – la fièvre Méditerranéenne familiale (FMF). La majorité de mutations associées à la FMF est regroupée au sein de l'exon 10 du gène qui code le domaine B30.2. Un crible chimique effectué sur une lignée de monocytes exprimant une pyrine constitutivement déphosphorylée a identifié de nouveaux activateurs de l'inflammasome pyrine – des dérivés d'hormones stéroïdes : l'étiocholanolone et la prégnanolone. Ces molécules activent pyrine par un mécanisme non-canonique dépendent du domaine B30.2 et sans inhibition de RhoA. Ainsi, les catabolites stéroïdes endogènes pourraient être à l'origine d'auto-inflammation. En revanche, la progestérone inhibe l'activation de pyrine par la prégnanolone de manière dose-dépendante. L'activation de pyrine par la toxine bactérienne TcdA est, elle, indépendante du domaine B30.2, et la délétion de ce domaine réplique le phénotype typique de la mutation classique de la FMF (p.M694V). Notre analyse de l'effet des mutations localisées dans le domaine CHS sur la réponse de pyrine aux divers stimuli a révélé un deuxième domaine régulateur en C-terminal de pyrine. Des mutations spécifiques, telles que p.Q426R et p.F479L, rendent pyrine particulièrement sensible à l'activation par les hormones stéroïdes et leurs dérivés, ainsi que par la simvastatine. L'ensemble de résultats présenté dans ce manuscrit révèle deux domaines en C-terminal de pyrine – B30.2 et CHS – qui régulent l'activation de l'inflammasome pyrine grâce à un mécanisme de couplage probablement médié par une série de changements conformationnels de la protéine. Nous avons également identifié un nouveau rôle de l'inflammasome pyrine en tant que senseur de métabolisme des hormones stéroïdes
Dispelling the Myths Behind First-author Citation Counts
Full text linkWe conducted a full-scale evaluative citation analysis study of scholars in the XML research field to explore just how different from each other author rankings resulting from different citation counting methods actually are, and to demonstrate the capability of emerging data and tools on the Web in supporting more realistic citation counting methods. Our results contest some common arguments for the continued
use of first-author citation counts in the evaluation of scholars, such as high correlations between author rankings by first-author citation counts and other citation
counting methods, and high costs of using more realistic citation counting methods that are not well-supported by the ISI databases. It is argued that increasingly available digital full text research papers make it possible for citation analysis studies to go beyond what the ISI databases have directly supported and to employ more
sophisticated methods
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