1,720,971 research outputs found
Going Beyond Counting First Authors in Author Co-citation Analysis
Full text linkThe present study examines one of the fundamental aspects of author co-citation analysis (ACA) - the way co-citation
counts are defined. Co-citation counting provides the data on which all subsequent statistical analyses and mappings
are based, and we compare ACA results based on two different types of co-citation counting - the traditional type that
only counts the first one among a cited work's authors on the one hand and a non-traditional type that takes into
account the first 5 authors of a cited work on the other hand. Results indicate that the picture produced through this non-traditional author co-citation counting contains more coherent author groups and is therefore considerably clearer. However, this picture represents fewer specialties in the research field being studied than that produced through the traditional first-author co-citation counting when the same number of top-ranked authors is selected and analyzed. Reasons for these effects are discussed
Variations on the Author
Full text link“Variations on the Author” discusses two of Eduardo Coutinho’s recent films (Um Dia na Vida, from 2010, and Últimas Conversas, posthumously released in 2015) and their contribution to the general question of documentary authorship. The director’s filmography is characterized by a consistent yet self-effacing form of authorial self-inscription: Coutinho often features as an interviewer that rather than express opinions propels discourses; an interviewer that is good at listening. This mode of self-inscription characterizes him as an author who is not expressive but who is nonetheless markedly present on the screen. In Um Dia na Vida, however, Coutinho is completely absent form the image, while Últimas Conversas, on the contrary, includes a confessional prologue that moves the director from the margins to the center of his films. This article examines the ways in which these works stand out in the filmography of a director who offers new insights into the notion of cinematic authorship
Appropriate Similarity Measures for Author Cocitation Analysis
Full text linkWe provide a number of new insights into the methodological discussion about author cocitation analysis. We first argue that the use of the Pearson correlation for measuring the similarity between authors’ cocitation profiles is not very satisfactory. We then discuss what kind of similarity measures may be used as an alternative to the Pearson correlation. We consider three similarity measures in particular. One is the well-known cosine. The other two similarity measures have not been used before in the bibliometric literature. Finally, we show by means of an example that our findings have a high practical relevance.information science;Pearson correlation;cosine;similarity measure;author cocitation analysis
Structure de haute résolution du complexe nucleosome-H1 et son interaction avec le facteur de transcription Sox6
No full textUnderstanding the structural organization of chromatin is a fundamental issue in the field of gene regulation. X-ray crystallography and other biophysical techniques have enabled understanding of the nucleosome structure nearly at atomic precision. Despite numerous studies, the structural information beyond the nucleosome core particle (NCP) remains elusive. Over the last few decades several attempts have been made to reveal how the linker histone H1 interacts with the nucleosome particles and condenses them into a chromatin fiber. These studies have led to different models describing the position of linker histone H1 on chromatin. Recent advancements in linker histone H1 studies suggest that globular domain of histone H1 (GH1) interacts with the nucleosomal dyad and its C-terminal domain interacts with the linker DNA forming a stem like structure. However, the precise conformation of linker histone H1 and position of other domains still remains unknown.In this study, we resolved the three-dimensional structure of H1-containing nucleosomes by using cryo-electron microscopy (cryo-EM) and X-ray crystallography. We have used the chaperone NAP-1 to deposit linker histone H1 onto nucleosomes reconstituted from recombinant core histones and 197 base-pair of 601 strong nucleosome positioning DNA sequence. Our cryo-EM results showed that association of H1 gives a more compact appearance of the nucleosome as it restricts the mobility of the two linker DNAs keeping them in close proximity and thereby stabilizing contacts between the histone core and nucleotides preceding NCP exit. Our X-ray crystallography results at 7 Ä resolution reveal that the globular domain of histone H1 (GH1) is positioned onto the nucleosome pseudodyad and recognizes the nucleosome core and both linker arms by contacting the DNA backbone in the minor groove. The N- and C-terminal domains of H1 are oriented away from the nucleosome core towards different DNA linkers. We further validated the orientation of GH1 by cross-linking experiments followed after cysteine substitutions mutagenesis, hydroxyl radical footprinting and by molecular docking. Our results reveal the effect of H1 on nucleosome dynamics and also provide a detailed view of the nucleosome stem conformation upon H1 incorporation.We also studyed the nucleosome accessibility of transcription factor Sox6 and the impact of linker histone H1 incorporation to Sox6 binding on nucleosome by using UV laser biphotonic footprinting. Our results reveal that Sox6 HMG domain binds specifically to its consensus binding located deep inside of the nucleosomal DNA, but not at the nucleosomal dyad. Our in vitro footprinting results reveal that the “locking” of DNA linkers by incorporation of histone H1 on nucleosome does not show any impact on Sox6 HMG domain binding, evidencing an alternative to the Widom model based on thermal fluctuation “opening” of the nucleosome at the linkers.. The finding that Sox6 is able to overcome nucleosome (chromatosome) barrier in presence or absence of H1, strongly suggest that the HMG domain - based Sox family proteins it can act as a pioneer factor in transcription regulation, in particular in initiation of cell differentiation.Comprendre la structure et l’organisation de la chromatine est une question fondamentale dans le domaine de la régulation de l’expression des gènes. La cristallographie par rayons-X et d’autres techniques biophysiques on permit de comprendre la structure du nucléosome avec une précision quasi atomique. Malgré de nombreuses études, les données structurelles au delà de la particule de cœur nucléosomale (NCP) demeurent imprécises. Au cours des dernières décennies plusieurs tentatives ont été faites pour montrer comment l’histone de liaison H1 interagit avec les particules nucléosomales pour les condenser en fibre de chromatine. Ces études ont mené à différents modèle décrivant la position de l’histone de liaison H1 sur la chromatine. De récentes avancées sur l’histone de liaison H1 suggèrent que le domaine globulaire de H1 (GH1) et la partie C-terminale interagit avec la dyade du nucléosome et les 2 bouts d’ADN de liaison (modèle à 3 contacts) qui sont contraintes de former une structure en tige. Cependant, la conformation et la position précise de l’histone de liaison H1 reste inconnues et la controverse à ce sujet persiste.Dans cette étude, nous avons déterminé la structure tridimensionnelle de nucléosomes contenant H1 par des techniques de cryo-microscopie électronique (cryo-EM) et de diffraction aux rayons-X dans des cristaux. Nous avons utilisé le chaperons d’histone, NAP1, pour déposer l’histone de liaison H1 sur les nucléosomes reconstitué à partir des histones de cœur recombinant et la séquence d’ADN positionnante 601 de 197 paires de bases (dite de Widom). Nos résultats de cryo-EM montrent que l’association de H1 compacte le nucléosome en réduisant la mobilité des ADNs et stabilisant ainsi les contacts entre les nucléotides précédant la sortie NCP et l’octamer d’histones. Nos résultats par diffusion de rayon-x dans des cristaux à une résolution de 7Ä montrent que la partie globulaire de H1 (GH1) est située sur la dyade et interagie simultanément avec les petits sillons de l’ADN à la dyade et les ADN de liaison à l’entrée et à la sortie du nucléosome. Les parties N- et C-terminales de H1 sont orientées vers l’extérieur du cœur du nucléosome à travers les différents ADN de liaison. Nous avons validé l’orientation de GH1 par des expériences de pontages ADN-proteine, après substitutions de cystéine par mutagénèse dirigée, empreinte par radicaux hydroxyles et « amarrage moléculaire ». Nos résultats révèlent l’effet de H1 sur la dynamique du nucléosome et apporte une vision détaillé de la conformation du « stem du nucléosome » lors de l’incorporation de H1.Nous avons également étudié l’association spécifique du facteur de transcription Sox6 à ces de reconnaissance consensus présent à l’intérieur du nucléosome, associé ou non avec l’histone de liaison H1 par une empreinte biphotonique avec laser UV. Nos résultats montrent que le domaine HMG de Sox6 se fixe spécifiquement sur son motif consensus situé profondément à l’intérieur du nucléosome à l’exception sur la dyade. Cette association n’est pas influencée par la « fermeture » des ADN de liaison avec l’histone H1 démontrant l’existence d’un autre façon de reconnaissance que le modèle de Widom basés sur fluctuations thermodynamiques des ADN de liaison. Le résultat que Sox6 est capable de surmonter la barrière nucléosomale (avec ou sans H1) suggère fortement que les facteurs de transcription de la famille Sox, de domaine de liaison de type HMG, jouent le rôle de facteurs « pionnier » dans la régulation de la transcription et en particulier dans l’initiation de la différentiation
High-resolution structure of the nucleosome-H1 complex and interaction with transcription factor Sox6
No full textComprendre la structure et l’organisation de la chromatine est une question fondamentale dans le domaine de la régulation de l’expression des gènes. La cristallographie par rayons-X et d’autres techniques biophysiques on permit de comprendre la structure du nucléosome avec une précision quasi atomique. Malgré de nombreuses études, les données structurelles au delà de la particule de cœur nucléosomale (NCP) demeurent imprécises. Au cours des dernières décennies plusieurs tentatives ont été faites pour montrer comment l’histone de liaison H1 interagit avec les particules nucléosomales pour les condenser en fibre de chromatine. Ces études ont mené à différents modèle décrivant la position de l’histone de liaison H1 sur la chromatine. De récentes avancées sur l’histone de liaison H1 suggèrent que le domaine globulaire de H1 (GH1) et la partie C-terminale interagit avec la dyade du nucléosome et les 2 bouts d’ADN de liaison (modèle à 3 contacts) qui sont contraintes de former une structure en tige. Cependant, la conformation et la position précise de l’histone de liaison H1 reste inconnues et la controverse à ce sujet persiste.Dans cette étude, nous avons déterminé la structure tridimensionnelle de nucléosomes contenant H1 par des techniques de cryo-microscopie électronique (cryo-EM) et de diffraction aux rayons-X dans des cristaux. Nous avons utilisé le chaperons d’histone, NAP1, pour déposer l’histone de liaison H1 sur les nucléosomes reconstitué à partir des histones de cœur recombinant et la séquence d’ADN positionnante 601 de 197 paires de bases (dite de Widom). Nos résultats de cryo-EM montrent que l’association de H1 compacte le nucléosome en réduisant la mobilité des ADNs et stabilisant ainsi les contacts entre les nucléotides précédant la sortie NCP et l’octamer d’histones. Nos résultats par diffusion de rayon-x dans des cristaux à une résolution de 7Ä montrent que la partie globulaire de H1 (GH1) est située sur la dyade et interagie simultanément avec les petits sillons de l’ADN à la dyade et les ADN de liaison à l’entrée et à la sortie du nucléosome. Les parties N- et C-terminales de H1 sont orientées vers l’extérieur du cœur du nucléosome à travers les différents ADN de liaison. Nous avons validé l’orientation de GH1 par des expériences de pontages ADN-proteine, après substitutions de cystéine par mutagénèse dirigée, empreinte par radicaux hydroxyles et « amarrage moléculaire ». Nos résultats révèlent l’effet de H1 sur la dynamique du nucléosome et apporte une vision détaillé de la conformation du « stem du nucléosome » lors de l’incorporation de H1.Nous avons également étudié l’association spécifique du facteur de transcription Sox6 à ces de reconnaissance consensus présent à l’intérieur du nucléosome, associé ou non avec l’histone de liaison H1 par une empreinte biphotonique avec laser UV. Nos résultats montrent que le domaine HMG de Sox6 se fixe spécifiquement sur son motif consensus situé profondément à l’intérieur du nucléosome à l’exception sur la dyade. Cette association n’est pas influencée par la « fermeture » des ADN de liaison avec l’histone H1 démontrant l’existence d’un autre façon de reconnaissance que le modèle de Widom basés sur fluctuations thermodynamiques des ADN de liaison. Le résultat que Sox6 est capable de surmonter la barrière nucléosomale (avec ou sans H1) suggère fortement que les facteurs de transcription de la famille Sox, de domaine de liaison de type HMG, jouent le rôle de facteurs « pionnier » dans la régulation de la transcription et en particulier dans l’initiation de la différentiation.Understanding the structural organization of chromatin is a fundamental issue in the field of gene regulation. X-ray crystallography and other biophysical techniques have enabled understanding of the nucleosome structure nearly at atomic precision. Despite numerous studies, the structural information beyond the nucleosome core particle (NCP) remains elusive. Over the last few decades several attempts have been made to reveal how the linker histone H1 interacts with the nucleosome particles and condenses them into a chromatin fiber. These studies have led to different models describing the position of linker histone H1 on chromatin. Recent advancements in linker histone H1 studies suggest that globular domain of histone H1 (GH1) interacts with the nucleosomal dyad and its C-terminal domain interacts with the linker DNA forming a stem like structure. However, the precise conformation of linker histone H1 and position of other domains still remains unknown.In this study, we resolved the three-dimensional structure of H1-containing nucleosomes by using cryo-electron microscopy (cryo-EM) and X-ray crystallography. We have used the chaperone NAP-1 to deposit linker histone H1 onto nucleosomes reconstituted from recombinant core histones and 197 base-pair of 601 strong nucleosome positioning DNA sequence. Our cryo-EM results showed that association of H1 gives a more compact appearance of the nucleosome as it restricts the mobility of the two linker DNAs keeping them in close proximity and thereby stabilizing contacts between the histone core and nucleotides preceding NCP exit. Our X-ray crystallography results at 7 Ä resolution reveal that the globular domain of histone H1 (GH1) is positioned onto the nucleosome pseudodyad and recognizes the nucleosome core and both linker arms by contacting the DNA backbone in the minor groove. The N- and C-terminal domains of H1 are oriented away from the nucleosome core towards different DNA linkers. We further validated the orientation of GH1 by cross-linking experiments followed after cysteine substitutions mutagenesis, hydroxyl radical footprinting and by molecular docking. Our results reveal the effect of H1 on nucleosome dynamics and also provide a detailed view of the nucleosome stem conformation upon H1 incorporation.We also studyed the nucleosome accessibility of transcription factor Sox6 and the impact of linker histone H1 incorporation to Sox6 binding on nucleosome by using UV laser biphotonic footprinting. Our results reveal that Sox6 HMG domain binds specifically to its consensus binding located deep inside of the nucleosomal DNA, but not at the nucleosomal dyad. Our in vitro footprinting results reveal that the “locking” of DNA linkers by incorporation of histone H1 on nucleosome does not show any impact on Sox6 HMG domain binding, evidencing an alternative to the Widom model based on thermal fluctuation “opening” of the nucleosome at the linkers.. The finding that Sox6 is able to overcome nucleosome (chromatosome) barrier in presence or absence of H1, strongly suggest that the HMG domain - based Sox family proteins it can act as a pioneer factor in transcription regulation, in particular in initiation of cell differentiation
Dispelling the Myths Behind First-author Citation Counts
Full text linkWe conducted a full-scale evaluative citation analysis study of scholars in the XML research field to explore just how different from each other author rankings resulting from different citation counting methods actually are, and to demonstrate the capability of emerging data and tools on the Web in supporting more realistic citation counting methods. Our results contest some common arguments for the continued
use of first-author citation counts in the evaluation of scholars, such as high correlations between author rankings by first-author citation counts and other citation
counting methods, and high costs of using more realistic citation counting methods that are not well-supported by the ISI databases. It is argued that increasingly available digital full text research papers make it possible for citation analysis studies to go beyond what the ISI databases have directly supported and to employ more
sophisticated methods
koamabayili/VECTRON-author-checklist: VECTRON author checklist
No full textWe have done our best to complete the author checklist relating to the use of animals in the hut study. Note that the objective for the hut study was to evaluate the IRS treatment applications for residual efficacy against Anopheles mosquitoes, including the local An. coluzzii mosquito population. Cows were only used to attract mosquitoes into the huts and no tests were carried out directly on the cows. The author checklist is intended for use with studies where experiments are carried out on animals, which is why we have had such difficulty in completing this for the hut study, as many of the questions do not relate to how the cows were used
Author-wise bibliometric analysis based on entropy.
No full textAuthor-wise bibliometric analysis based on entropy.</p
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