430 research outputs found
ChemInform Abstract: Structure and Biosynthesis of Kendomycin (I), a Carbocyclic ansa-Compound from Streptomyces
No full textSphaerolone and dihydrosphaerolone, two bisnaphthyl-pigments from the fungus Sphaeropsidales sp. F-24′707
No full textTwo new bisnaphthalene compounds, sphaerolone (1) and dihydrosphaerolone (2), together with 2-hydroxyjuglone (9), were isolated from the culture broth of a Sphaeropsidales sp. (strain F-24'707) after inhibition of the regular proceeding 1,8-dihydroxynaphthalene (DHN) biosynthesis with tricyclazole. The structures of 1 and 2 were established by detailed spectroscopic analysis and present novel bisnaphthalenes. The biosynthetic origin of 1 and 2 as dimerization products of 1,3,8-trihydroxynaphthalene, an intermediate of the DHN biosynthesis, is discussed
Fig. 3 in Occurrence and chemotaxonomical analysis of amatoxins in Lepiota spp. (Agaricales)
No full textFig. 3. Results of UHPLC analyses of fruiting bodies of Lepiota spp. Lepiota boudieri (S 4), L. cf. boudieri (SeSa 13), L. brunneoincarnata (SeSa 4), L. elaiophylla (S 23), and L. subincarnata (SeSa 28) extracted in (B) MeOH:H2O:0.01 M HCl (5:4:1). Results of UHPLC analyses of fruiting bodies of the benchmark species Amanita phalloides (S105), (A) extracted in methanol, (B) extracted in MeOH:H2O:0.01 M HCl (5:4:1). Results obtained by absorption of UV light of diverse wavelengths are indicated by different colours. (For interpretation of the references to color in this figure legend, the reader is referred to the Web version of this article.)Published as part of Sarawi, Sepas, Shi, Yan-Ni, Lotz-Winter, Hermine, Reschke, Kai, Bode, Helge B. & Piepenbring, Meike, 2022, Occurrence and chemotaxonomical analysis of amatoxins in Lepiota spp. (Agaricales), pp. 1-8 in Phytochemistry (113069) 195 on page 5, DOI: 10.1016/j.phytochem.2021.113069, http://zenodo.org/record/823540
UV mutagenesis and enzyme inhibitors as tools to elucidate the late biosynthesis of the spirobisnaphthalenes
No full textThe metabolite pattern of UV mutants of the spirobisnaphthalene producing fungus F-24'707 by TLC and HPLC analysis has been investigated. Mutants with differences in colony morphology or colour compared to the parent strain were isolated. Cultivation in shaking flasks and P flasks showed differences in the metabolite pattern of some of the strains. Furthermore, enzyme inhibitors were used to block the spirobisnaphthalene biosynthesis of the parent strain at different steps. Feeding of precursors and intermediates of cladospirone bisepoxide (15) led to a two-fold increase of the production of 15. From these data and preceding biosynthetic studies we deduced a general pathway for the biosynthesis of all spirobisnaphthalenes of the fungus F-24'707. This enables us to present the hypothesis that all bisnaphthalenes described so far are produced using a common pathway with only a few intermediates as central branching points. (C) 2000 Elsevier Science Ltd. All rights reserved
Big Effects from Small Changes: Possible Ways to Explore Nature's Chemical Diversity
No full textFungi or bacteria that produce secondary metabolites often have the potential to bring up various compounds from a single strain. The molecular basis for this well-known observation was confirmed in the last few years by several sequencing projects of different microorganisms. Besides well-known examples about induction of a selected biosynthesis (for example, by high- or low-phosphate cultivation media), no overview about the potential in this field for finding natural products was given. We have investigated the systematic alteration of easily accessible cultivation parameters (for example, media composition, aeration, culture vessel, addition of enzyme inhibitors) in order to increase the number of secondary metabolites available from one microbial source. We termed this way of revealing nature's chemical diversity the 'OSMAC (One Strain-Many Compounds) approach' and by using it we were able to isolate up to 20 different metabolites in yields up to 2.6 g L(-1) from a single organism. These compounds cover nearly all major natural product families, and in some cases the high production titer opens new possibilities for semisynthetic methods to enhance even more the chemical diversity of selected compounds. The OSMAC approach offers a good alternative to industrial high-throughput screening that focuses on the active principle in a distinct bioassay. In consequence, the detection of additional compounds that might be of interest as lead structures in further bioassays is impossible and clearly demonstrates the deficiency of the industrial procedure. Furthermore, our approach seems to be a useful tool to detect those metabolites that are postulated to be the final products of an amazing number of typical secondary metabolite gene clusters identified in several microorganisms. If one assumes a (more or less) defined reservoir of genetic possibilities for several biosynthetic pathways in one strain that is used for a highly flexible production of secondary metabolites depending on the environment, the OSMAC approach might give more insight into the role of secondary metabolism in the microbial community or during the evolution of life itself
Fig. 1 in Occurrence and chemotaxonomical analysis of amatoxins in Lepiota spp. (Agaricales)
No full textFig. 1. Fruiting bodies of Lepiota spp. (Agaricales) used for the present analysis of amatoxins. A L. elaiophylla (SeSa 23), scale bar: 2 cm. B L. brunneoincarnata (SeSa 4), scale bar: 3 cm. C L. felina (SeSa 7), scale bar: 1.5 cm. D L. aspera (SeSa 14), scale bar: 3 cm. E L. magnispora (S 21), scale bar: 1.8 cm. F L. cristata (SeSa 1), scale bar: 3.8 cm. G L. oreadiformis, scale bar: 4 cm. H L. fuscovinacea (SeSa 8), scale bar: 3.5 cm.Published as part of Sarawi, Sepas, Shi, Yan-Ni, Lotz-Winter, Hermine, Reschke, Kai, Bode, Helge B. & Piepenbring, Meike, 2022, Occurrence and chemotaxonomical analysis of amatoxins in Lepiota spp. (Agaricales), pp. 1-8 in Phytochemistry (113069) 195 on page 3, DOI: 10.1016/j.phytochem.2021.113069, http://zenodo.org/record/823540
Biosynthese von bakteriellen Pyrrolizidinalkaloiden und weiteren nichtribosomalen Peptiden
No full textNonribosomal peptides (NRPs) are a class of structurally diverse and complex natural products (NPs) that exhibit multiple functions and have been shown to be involved in signal transduction as well as pathogenicity in the producing organism. As with other classes of NPs, these activities of NRPs are being exploited for human use. Many drugs are derived from or inspired by NPs. However, the physiological role of an NRP for the producing organism is often unclear, and its ingestion by humans or animals can lead to intoxication. The enzymes that produce NRPs, so called nonribosomal peptide synthetases (NRPS), are modular, and each module is responsible for incorporating a building block into the growing peptide chain. The modules themselves are composed of domains. A minimal module consists of three domains, the adenylation (A) domain, the thiolation (T) domain, and the condensation (C) domain. When the peptide chain reaches the last module, an offloading domain separates the oligopeptide from the NRPS, either as a linear or cyclic product. NRPs are known for their high structural diversity, which is achieved by modification of the product and incorporation of non-proteinogenic amino acids by the NRPS. Genes encoding NRPS are usually accompanied by several other genes and are grouped into biosynthetic gene clusters (BGCs). These genes typically encode for self-resistance, product decoration, peptide export, and enzymes required for building block synthesis.
NRPs are a promising starting point for the development of new drugs, but in order to improve or modify their bioactivity, they often need to be chemically modified. Great progress has been made in NRPS engineering over the last 25 years. Recently, additional NRPS engineering concepts have been developed in the Bode lab, two of which are relevant to the following projects, namely the concept of eXchange Units (XU) and the concept of eXchange Units between T domains (XUT). Here, an A-T-C (XU) unit or a T C A (XUT) unit is considered as an exchange unit that can be fused with other exchange units to form NRPS hybrids.
The following work is divided into three parts, each focused on a different NRP, namely pyrrolizwilline, pyrrolizixenamide, and FR900359. Two of these, pyrrolizwilline and pyrrolizixenamide, belong to the class of pyrrolizidine alkaloids (PAs). PAs are widespread natural products produced by plants and microorganisms. They are defined by their core structure, a bicyclic aliphatic hydrocarbon consisting of two ortho-fused five-membered rings with a bridgehead nitrogen. To date, about 40 microbial PAs have been identified, but their activities and ecological roles are largely unknown. A common pathway involving an NRPS and a Baeyer-Villiger monooxygenase (BVMO) forms the backbone of microbial PAs. BVMOs are known to convert ketones and lactones into linear and cyclic esters, respectively, by facilitating the insertion of an oxygen atom from molecular oxygen.
The first topic of this thesis was the biosynthesis of pyrrolizwilline, an unusual bacterial pyrrolizidine alkaloid dimer. Pyrrolizwilline produced by Xenorhabdus hominickii has been characterized in a previous work and promoter exchange experiments showed that the BGC xhp encodes the enzymes responsible for its production. However, the biosynthetic pathway of this compound remained unclear. Therefore, the aim of this study was to elucidate the biosynthesis of pyrrolizwilline. For this, heterologous expression of xhpA-G in Escherichia coli was used for the elucidation of the biosynthetic pathway. The experimental results obtained after heterologous expression of the xhp BGC and production of selected combinations of the encoded enzymes, followed by extensive analysis by high-performance liquid chromatography coupled with mass spectrometry (HPLC-MS), allowed postulating the complete biosynthetic route to pyrrolizwilline. This biosynthetic route is the first described to date involving both non-enzymatic and enzymatic reactions leading to the cross-linking of two bacterial pyrrolizidine alkaloid moieties in a natural context. The biosynthesis of pyrrolizwilline involves a key enzyme, the hydrolase XhpG, and a key non-enzymatic step that relies on the intrinsic reactivity of the pyrrolizidine intermediate to react with a biologically available aldehyde.
The second project focused on the derivatization of pyrrolizixenamide. PAs are recognized as privileged structural motifs in small molecule drug discovery and show a broad pharmaceutical potential, therefore it is of great interest to generate new-to-nature PAs. The previously characterized NRPS PxaA, together with the BVMO PxaB, is known to produce the PA pyrrolizixenamide in Xenorhabdus stockiae. In this project, the biosynthetic pathway of pyrrolizixenamide has been exploited with the aim of producing novel molecules. Several strategies were applied: precursor feeding, engineering of the PxaA termination module, and engineering of the PxaA starter module. In total, six out of 46 PxaA hybrids were shown to be functional and five novel peptides were produced.
In the third, and last, project the biosynthesis of the the depsipeptide FR900359 (FR) was investigated by NRPS engineering. The biosynthetic pathway leading to the production of FR is encoded in the BGC frsA-G in Chromobacterium vaccinii MWU205. FR is known as the most potent inhibitor of heterotrimeric Gq family proteins, one of the four major G protein families involved in cell-signaling and therefore of great interest. FR is also well known for its biosynthetic pathway leading to exceptional properties, such as hydroxyleucine, phenyllactic acid, N-methyldehydroalanine, N-methylalanine, or N-,O-dimethylthreonine. However, the presence and dependence of the A domains on their native MbtH-like protein (MLP) FrsB must be considered. MLPs are small proteins (60-70 amino acids) that are often encoded along with NRPS in bacterial BGCs. MLPs have been shown to act as chaperones by affecting the solubility of A domains and are often required for proper folding. In the first part of this project, the FR-producing NRPS was engineered to generate FR derivatives. For this purpose, the NRPS FrsA was chosen, which is responsible for the transfer of the side chain to the heptameric peptide FR-core produced by the NRPS FrsD-G. Engineering of FrsA was successful and is promising to enable FR derivatization. Finally, the biocombinatorial potential of the FrsADEFG NRPS modules was investigated, with special emphasis on their MLP dependency, in order to make these modules available for the diversification of other NRPs. The application of engineering strategies to the NRPS Frs was successful, allowing the use of FR building blocks in other MLP-independent NRPS systems. Furthermore, a tool was developed to study the MLP dependency of A domains, which also led to the conclusion that the native MLP should always be co-produced when using MLP-dependent NRPS modules.Nichtribosomale Peptide (NRPs) sind eine Klasse strukturell vielfältiger und komplexer Naturstoffe (NPs) mit diversen Funktionen. Sie können sowohl an der Signaltransduktion als auch an der Pathogenität im produzierenden Organismus beteiligt sein. Diese Aktivitäten der NRPs werden häufig für den menschlichen Gebrauch genutzt. So sind zum Beispiel einige Arzneimittel von NPs abgeleitet oder von ihnen inspiriert. Die physiologische Rolle eines NRP für den produzierenden Organismus ist jedoch oft unklar, und seine Aufnahme durch Mensch oder Tier kann zu Vergiftungen führen. NRPs werden von multifunktionalen Mega-Enzymen, sogenannte nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS), produziert, die modular aufgebaut sind. Dabei ist jedes Modul für den Einbau eines Bausteins in die wachsende Peptidkette verantwortlich. Die Module selbst sind aus Domänen aufgebaut. Ein minimales Modul besteht aus drei Domänen: der Adenylierungsdomäne (A), der Thiolierungsdomäne (T) und der Kondensationsdomäne (C). Sobald die Peptidkette das letzte Modul erreicht, setzt eine Thioesterasedomäne (TE) das Oligopeptid entweder als lineares oder zyklisches Produkt frei. NRPs sind für ihre hohe strukturelle Diversität bekannt, die durch Produktmodifikationen und den Einbau nicht-proteinogener Aminosäuren erreicht wird. Gene, die für NRPS kodieren, werden häufig von einer Reihe anderer Gene begleitet und in sogenannte Biosynthese-Genclusters (BGCs) zusammengefasst. Diese Gene kodieren typischerweise für Selbstresistenz, Produktdekoration, Peptidexport und Enzyme, die für die Synthese von Bausteinen erforderlich sind.
NRPs sind ein vielversprechender Ausgangspunkt für die Entwicklung neuer Medikamente, aber um ihre Bioaktivität zu verbessern oder zu modifizieren, müssen sie oft chemisch modifiziert werden. In den letzten 25 Jahren wurden große Fortschritte auf dem Gebiet des NRPS-Engineering erzielt. Zuletzt wurden in der Arbeitsgruppe um Helge Bode zusätzliche NRPS-Engineering-Konzepte entwickelt, von denen zwei für die folgenden Projekte relevant sind: das Konzept ‚Exchange Unit‘ (XU) und das Konzept der ‚Exchange Unit Thiolation Domain‘ (XUT). Dabei wird eine A-T-C (XU) oder eine T-C-A (XUT) Einheit als eine Austauscheinheit betrachtet, die mit anderen ‚Exchange Units’ fusioniert werden kann, um NRPS-Hybride zu bilden.
Die folgende Arbeit ist in drei Themen gegliedert, von denen sich jedes auf ein NRP konzentriert, nämlich Pyrrolizwillin, Pyrrolizixenamid und FR900359. Zwei dieser Naturstoffe, Pyrrolizwillin und Pyrrolizixenamid, gehören zu der Klasse der Pyrrolizidinalkaloide (PA). PAs sind weit verbreitete Naturstoffe, die von Pflanzen und Mikroorganismen gebildet werden und durch ihre Hexahydro-1H-pyrrolizin-Kernstruktur charakterisiert sind. Bis heute wurden etwa 40 mikrobielle PAs identifiziert, allerdings sind ihre Aktivitäten und ihre ökologische Rolle weitgehend unbekannt. Ein gemeinsamer Stoffwechselweg, bestehend aus einer NRPS und einer Baeyer-Villiger-Monooxygenase (BVMO), bildet die Kernstruktur der mikrobiellen PAs. BVMOs sind dafür bekannt, dass sie Ketone und Lactone in lineare oder cyclische Ester umwandeln, indem sie die Insertion eines Sauerstoffatoms aus molekularem Sauerstoff katalysieren.
Der erste Schwerpunkt dieser Arbeit war die Biosynthese von Pyrrolizwillin, einem ungewöhnlichen bakteriellen PA-Dimer. Das von Xenorhabdus hominickii produzierte Pyrrolizwillin wurde in einer früheren Arbeit charakterisiert, und Promotoraustausch-Experimente zeigten, dass das BGC xhp die für seine Produktion verantwortlichen Enzyme kodiert. Der Biosyntheseweg dieses PAs blieb jedoch unklar. Ziel dieser Arbeit war es daher, die Biosynthese von Pyrrolizwillin aufzuklären. Dazu wurde die heterologe Expression von xhpA-G in Escherichia coli zur biosynthetischen Aufklärung genutzt. Die experimentellen Ergebnisse, die nach der heterologen Expression des xhp BGC und der Produktion ausgewählter Kombinationen der kodierten Enzyme sowie durch umfangreiche Analysen mittels Hochleistungsflüssigkeitschromatographie gekoppelt mit Massenspektrometrie (HPLC-MS) erzielt wurden, erlaubten es, den vollständigen Biosyntheseweg zu Pyrrolizwillin aufzuschlüsseln. Dieser Biosyntheseweg ist der erste bisher beschriebene, welcher sowohl nicht-enzymatische als auch enzymatische Reaktionen umfasst, die zur Vernetzung von zwei bakteriellen PA-Einheiten in einem natürlichen Kontext führen. Dabei spielen das Schlüsselenzym, die Hydrolase XhpG, und ein nicht-enzymatischer Schritt, der auf der intrinsischen Reaktivität des Pyrrolizidin-Intermediats beruht, mit einem bioverfügbaren Aldehyd zu reagieren, eine wichtige Rolle.
Das zweite Projekt konzentrierte sich auf die Derivatisierung von Pyrrolizixenamid. PAs sind als bevorzugte Strukturmotive in der Wirkstoffforschung anerkannt und zeigen ein breites pharmazeutisches Potenzial, weshalb es von großem Interesse ist, neue, in der Natur nicht vorkommende PAs zu generieren. Die zuvor charakterisierte NRPS PxaA ist zusammen mit der BVMO PxaB für die Produktion des PA Pyrrolizixenamide in Xenorhabdus stockiae bekannt. Dieser Biosyntheseweg wurde in diesem Projekt genutzt, um neuartige Pyrrolizixenamide Derivate herzustellen. Verschiedene Strategien wurden angewandt: die Fütterung von Bausteinen und Engineering der NRPS PxaA. Insgesamt erwiesen sich sechs von 46 PxaA-Hybriden als funktionell und fünf neue Peptide wurden hergestellt.
Im dritten und letzten Projekt wurde die Biosynthese des Depsipeptids FR900359 (FR) durch NRPS-Engineering untersucht. Der Biosyntheseweg, der zur Produktion von FR führt, ist in dem BGC frsA-G in Chromobacterium vaccinii MWU205 kodiert. FR ist bekannt als der stärkste Inhibitor der heterotrimeren Gq-Proteinfamilie, einer der vier Hauptfamilien von G-Proteinen, die an der Signaltransduktion in tierischen und menschlichen Zellen beteiligt und daher von großem Interesse sind. FR ist auch für seinen Biosyntheseweg bekannt, der zu außergewöhnlichen Bausteinen führt, wie Hydroxyleucin, Phenyllactat, N-Methyldehydroalanin, N-Methylalanin oder N-,O-Dimethylthreonin. Allerdings muss die Anwesenheit und Abhängigkeit der A-Domänen von ihrem nativen MbtH-ähnlichen Protein (MLP) FrsB berücksichtigt werden. MLPs sind kleine Proteine (60-70 Aminosäuren), die häufig neben NRPS in BGCs kodiert werden. Es konnte gezeigt werden, dass MLPs als Chaperone wirken, indem sie die Löslichkeit der A-Domänen beeinflussen und häufig für die korrekte Faltung notwendig sind. Im ersten Teil des Projektes wurde die FR-produzierende NRPS so modifiziert, dass FR-Derivate produziert werden konnten. Zu diesem Zweck wurde die NRPS FrsA ausgewählt, die für die Übertragung der Seitenkette auf den heptameren FR-core verantwortlich ist, der von der NRPS FrsD-G produziert wird. Das Engineering von FrsA war erfolgreich und die Ergebnisse lassen auf die erfolgreiche Derivatisierung von FR hindeuten. Schließlich wurde das biokombinatorische Potenzial der FrsADEFG-NRPS-Module mit besonderem Schwerpunkt auf ihrer MLP-Abhängigkeit untersucht, um die Module für die Diversifizierung anderer NRPS verfügbar zu machen. Die Anwendung von Engineering-Strategien auf FrsADEFG war erfolgreich und ermöglichte die Verwendung von Frs-Modulen in anderen MLP-unabhängigen NRPS-Systemen. Darüber hinaus wurde ein Tool entwickelt welches die Untersuchung der MLP-Abhängigkeit von A Domänen ermöglicht. Zusammenfassend lässt sich schlussfolgern, dass das native MLP immer mitproduziert werden sollte, wenn MLP-abhängige NRPS-Module heterolog verwendet werden
Isolierung und Untersuchung von Naturstoffen und Biosynthesewegen aus Photorhabdus und Xenorhabdus
No full textThe entomopathogenic bacteria of the genera Photorhabdus and Xenorhabdus display perfect model organisms to gain insights into the sophisticated interplay between symbiosis and pathogenicity. Moreover, numerous publications in the last years have demonstrated that these bacteria represent a rich source of secondary metabolites, which is exemplified in this work with the description of the novel xenofuranone compounds. The recently available genome sequence of Photorhabdus luminescens TT01 pointed out that many biosynthetic gene clusters remain silent as the corresponding product cannot be detected. The heterologous expression of a nonribosomal peptide synthetase, which resulted in the successful production of indigoidine, depicts one way to gain access on these cryptic gene clusters. In addition the genome sequence also enabled the identification of biosynthesis genes of the already known compound families of stilbenes and anthraquinones. Thereby a type II polyketide synthase cluster was identified, which is responsible for anthraquinone biosynthesis, representing only the second known type II PKS derived compound from a Gram-negative bacterium. Furthermore the identification of genes involved in stilbene biosynthesis led to the discovery of a unique and novel pathway, strongly differing from plant derived stilbenes.Entomopathogene Bakterien der Gattungen Photorhabdus und Xenorhabdus eignen sich hervorragend als Modelorganismen um Einblicke in das komplizierte Wechselspiel zwischen Symbiose und Pathogenität zu erhalten. Darüber hinaus haben zahlreiche Publikationen der letzten Jahre gezeigt, dass diese Bakterien eine reiche Quelle an Sekundärstoffen darstellen. In der vorliegenden Arbeit wird dies anhand der neu beschriebenen Xenofuranone verdeutlicht. Die veröffentlichte Genomsequenz von Photorhabdus luminescens TT01 offenbarte, dass die meisten Biosynthese Gencluster "verwaist" sind, das heißt es ließ sich bisher kein dazugehöriges Produkt detektieren. Die erfolgreiche heterologe Expression einer nichtribosomalen Peptidsynthetase und der damit verbundenen Produktion von Indigoidin, zeigte eine Möglichkeit auf um Zugang zu solchen "verwaisten" Genclustern zu erhalten. Des Weiteren erlaubte die Genomsequenz nach Biosynthesegenen zu suchen, deren Produkte wie zum Beispiel die Stilbene oder die Anthrachinone bereits bekannt waren. Auf diese Weise konnte ein Typ II Polyketidsynthasecluster der für die Biosynthese der Anthrachinone verantwortlich ist identifiziert werden. Die Anthrachinone sind damit erst das zweite bekannte Beispiel eines Typ II PKS erzeugten Produktes aus einem Gram-negativen Bakterium. Zusätzlich gelang es die Gene, die an der Stilbenbiosynthese beteiligt sind zu identifizieren und damit einen neuen und einzigartigen Stoffwechselweg, welcher stark abweichend zur pflanzlichen Biosynthese funktioniert zu beschreiben
Molecular keys to the Janthinobacterium and Duganella spp. Interaction with the plant pathogen Fusarium graminearum
No full textJanthinobacterium and Duganella are well-known for their antifungal effects. Surprisingly, almost nothing is known on molecular aspects involved in the close bacterium-fungus interaction. To better understand this interaction, we established the genomes of 11 Janthinobacterium and Duganella isolates in combination with phylogenetic and functional analyses of all publicly available genomes. Thereby, we identified a core and pan genome of 1058 and 23,628 genes. All strains encoded secondary metabolite gene clusters and chitinases, both possibly involved in fungal growth suppression. All but one strain carried a single gene cluster involved in the biosynthesis of alpha-hydroxyketone-like autoinducer molecules, designated JAI-1. Genome-wide RNA-seq studies employing the background of two isolates and the corresponding JAI-1 deficient strains identified a set of 45 QS-regulated genes in both isolates. Most regulated genes are characterized by a conserved sequence motif within the promoter region. Among the most strongly regulated genes were secondary metabolite and type VI secretion system gene clusters. Most intriguing, co-incubation studies of J. sp. HH102 or its corresponding JAI-1 synthase deletion mutant with the plant pathogen Fusarium graminearum provided first evidence of a QS-dependent interaction with this pathogen
Fig. 3 in Diversity of exophillic acid derivatives in strains of an endophytic Exophiala sp.
No full textFig. 3. Morphological and chemical features of the endophytic Exophiala sp. strains included in this study. Left, pictures of 30-day-old colonies of each strain on potato dextrose agar, showing the differential dry or slimy morphological types described in the text. Middle, phase-contrast microscopy images of the mycelium of each strain, showing presence of intra-hyphal droplets in all cases, and abundant extra-cellular droplet production in the slimy morphotype. Bar at bottom represents 20 µm. Right, base peak UV chromatograms at λmax = 280 nm for each strain displaying predominant compounds 20 and 5.Published as part of <i>Cheikh-Ali, Zakaria, Glynou, Kyriaki, Ali, Tahir, Ploch, Sebastian, Kaiser, Marcel, Thines, Marco, Bode, Helge B. & Maciá-Vicente, Jose G., 2015, Diversity of exophillic acid derivatives in strains of an endophytic Exophiala sp., pp. 83-93 in Phytochemistry 118</i> on page 87, DOI: 10.1016/j.phytochem.2015.08.006, <a href="http://zenodo.org/record/10488929">http://zenodo.org/record/10488929</a>
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