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Going Beyond Counting First Authors in Author Co-citation Analysis
Get PDFThe present study examines one of the fundamental aspects of author co-citation analysis (ACA) - the way co-citation
counts are defined. Co-citation counting provides the data on which all subsequent statistical analyses and mappings
are based, and we compare ACA results based on two different types of co-citation counting - the traditional type that
only counts the first one among a cited work's authors on the one hand and a non-traditional type that takes into
account the first 5 authors of a cited work on the other hand. Results indicate that the picture produced through this non-traditional author co-citation counting contains more coherent author groups and is therefore considerably clearer. However, this picture represents fewer specialties in the research field being studied than that produced through the traditional first-author co-citation counting when the same number of top-ranked authors is selected and analyzed. Reasons for these effects are discussed
Variations on the Author
Get PDF“Variations on the Author” discusses two of Eduardo Coutinho’s recent films (Um Dia na Vida, from 2010, and Últimas Conversas, posthumously released in 2015) and their contribution to the general question of documentary authorship. The director’s filmography is characterized by a consistent yet self-effacing form of authorial self-inscription: Coutinho often features as an interviewer that rather than express opinions propels discourses; an interviewer that is good at listening. This mode of self-inscription characterizes him as an author who is not expressive but who is nonetheless markedly present on the screen. In Um Dia na Vida, however, Coutinho is completely absent form the image, while Últimas Conversas, on the contrary, includes a confessional prologue that moves the director from the margins to the center of his films. This article examines the ways in which these works stand out in the filmography of a director who offers new insights into the notion of cinematic authorship
Appropriate Similarity Measures for Author Cocitation Analysis
Get PDFWe provide a number of new insights into the methodological discussion about author cocitation analysis. We first argue that the use of the Pearson correlation for measuring the similarity between authors’ cocitation profiles is not very satisfactory. We then discuss what kind of similarity measures may be used as an alternative to the Pearson correlation. We consider three similarity measures in particular. One is the well-known cosine. The other two similarity measures have not been used before in the bibliometric literature. Finally, we show by means of an example that our findings have a high practical relevance.information science;Pearson correlation;cosine;similarity measure;author cocitation analysis
Dispelling the Myths Behind First-author Citation Counts
Get PDFWe conducted a full-scale evaluative citation analysis study of scholars in the XML research field to explore just how different from each other author rankings resulting from different citation counting methods actually are, and to demonstrate the capability of emerging data and tools on the Web in supporting more realistic citation counting methods. Our results contest some common arguments for the continued
use of first-author citation counts in the evaluation of scholars, such as high correlations between author rankings by first-author citation counts and other citation
counting methods, and high costs of using more realistic citation counting methods that are not well-supported by the ISI databases. It is argued that increasingly available digital full text research papers make it possible for citation analysis studies to go beyond what the ISI databases have directly supported and to employ more
sophisticated methods
Investigating the relationship between intrinsic protein disorder and biological function : mapping interaction trajectories at atomic resolution using nuclear magnetic resonance spectroscopy and molecular simulation
No full textLa thèse décrit la complexité de la dynamique locale des protéines dépliées sur des échelles de temps ps-ns sondées par relaxation RMN 15N dans des environnements macromoléculaires complexes dans une gamme de conditions. L'application de l'analyse sans modèle dépendant de la température aux taux de relaxation du squelette 15N révèle l'existence de trois modes dynamiques dominants, qui représentent les processus stochastiques conduisant à la perte de la fonction de mémoire du vecteur du squelette NH. Le profil dynamique distinct de la protéine dépliée à l'étude par rapport à celui précédemment étudié (JACS 2016), avec une queue ultra-flexible dominée par une dynamique simple ns, réaffirme l'affectation précédente des modes dynamiques aux mouvements de libration dans un puits de potentiel plat, échantillonnage dièdre local du squelette et des mouvements corrélés de plusieurs unités peptidiques (mouvements segmentaires). La modification systématique de la composition du milieu par addition de viscogène permet d'évaluer l'influence de l'encombrement sur la dynamique du squelette local de trois protéines dépliées, révélant à son tour un couplage étroit des mouvements du squelette local avec la dynamique du solvant à différentes échelles de temps et de longueur. Les constantes de proportionnalité associées à la décélération relative des fluctuations du squelette corrélées à la perturbation rotationnelle du solvant (coefficients de frottement) résultant de l'encombrement révèlent une dépendance séquentielle marquée, qui dans une bonne mesure est influencée par l'architecture moléculaire de la protéine dépliée. L'analyse est entièrement cohérente avec l'analyse sans modèle dépendant de la température développée précédemment et valide dans les limites de l'approximation adiabatique. L'orthogonalité des deux analyses (dépendant de la température et de la viscosité) permet de combiner l'expression reliant les échelles de temps du mouvement comme une fonction de la température et de la nanoviscosité du solvant à une seule équation d'Arrhenius-Einstein, permettant son application facile à l'analyse sans modèle des taux de relaxation 15N dans une gamme de conditions et de paramètres macromoléculaires. Relier les changements relatifs de viscosité à la perturbation relative de la dynamique du solvant, plutôt qu'à la concentration du viscogène, permet de prédire la dynamique locale des protéines dépliées dans des environnements macromoléculaires complexes de nature physico-chimique différente, au-delà de la gamme des conditions étudiées, avec application à la prédiction des fluctuations du squelette NH dans les phases cellulaires et condensées (JACS 2019). Le travail présenté met en lumière la dynamique complexe présentée par les protéines intrinsèquement désordonnées dans des conditions environnementales complexes sur des échelles de temps de la pico à la nanoseconde.The thesis describes the intricacy of local dynamics of unfolded proteins on ps-ns timescales probed by 15N NMR relaxation in complex macromolecular environments across a range of conditions. Application of temperature-dependent Model-Free analysis to 15N backbone relaxation rates, reveals existence of three dominant dynamic modes, which represent the stochastic processes leading to loss of memory function of the NH-backbone vector. The distinct dynamic profile of the unfolded protein under investigation to the one previously studied (JACS 2016), featuring ultra-flexible tail dominated by single ns dynamics, reaffirms previous assignment of the dynamic modes to librational motions in a flat potential well, local dihedral sampling of the backbone and correlated motions of several peptide units (segmental motions). Systematic modification of the composition of the medium by addition of viscogen allows to assess the influence of crowding on local backbone dynamics of three unfolded proteins, in turn revealing tight coupling of local backbone motions to the solvent dynamics on different length- and timescales. The proportionality constants associated with relative deceleration of correlated backbone fluctuations to the rotational perturbation of the solvent (friction coefficients) arising due to crowding reveal marked sequence-dependence, which to a good extent are influenced by the molecular architecture of the unfolded protein. The analysis is fully consistent with the previously developed temperature-dependent Model-Free analysis and valid within the bounds of adiabatic approximation. The orthogonality of the two analyses (temperature- and viscosity-dependent) allows to combine the expression relating the timescales of motion as a function of temperature and solvent nanoviscosity to a single Arrhenius-Einstein equation, allowing its facile application to the Model-Free analysis of 15N relaxation rates across a range of conditions and macromolecular settings. Relating the relative changes in viscosity to the relative perturbation of the solvent dynamics, rather than to the concentration of the viscogen, allows to predict the local dynamics of unfolded proteins in complex macromolecular environments of different physicochcemical nature, beyond the range of conditions studied, with application in prediction of NH-backbone fluctuations in cell and in condensed phases (JACS 2019). The presented work sheds light on the complex dynamics exhibited by intrinsically disordered proteins in complex environmental conditions on pico- to nanosecond timescales
Détermination de la relation entre désordre intrinsèque des protéines et fonction biologique : description à l'échelle atomique des trajectoires d'interactions moléculaires par résonance magnétique nucléaire (RMN) et la simulation moléculaire
No full textThe thesis describes the intricacy of local dynamics of unfolded proteins on ps-ns timescales probed by 15N NMR relaxation in complex macromolecular environments across a range of conditions. Application of temperature-dependent Model-Free analysis to 15N backbone relaxation rates, reveals existence of three dominant dynamic modes, which represent the stochastic processes leading to loss of memory function of the NH-backbone vector. The distinct dynamic profile of the unfolded protein under investigation to the one previously studied (JACS 2016), featuring ultra-flexible tail dominated by single ns dynamics, reaffirms previous assignment of the dynamic modes to librational motions in a flat potential well, local dihedral sampling of the backbone and correlated motions of several peptide units (segmental motions). Systematic modification of the composition of the medium by addition of viscogen allows to assess the influence of crowding on local backbone dynamics of three unfolded proteins, in turn revealing tight coupling of local backbone motions to the solvent dynamics on different length- and timescales. The proportionality constants associated with relative deceleration of correlated backbone fluctuations to the rotational perturbation of the solvent (friction coefficients) arising due to crowding reveal marked sequence-dependence, which to a good extent are influenced by the molecular architecture of the unfolded protein. The analysis is fully consistent with the previously developed temperature-dependent Model-Free analysis and valid within the bounds of adiabatic approximation. The orthogonality of the two analyses (temperature- and viscosity-dependent) allows to combine the expression relating the timescales of motion as a function of temperature and solvent nanoviscosity to a single Arrhenius-Einstein equation, allowing its facile application to the Model-Free analysis of 15N relaxation rates across a range of conditions and macromolecular settings. Relating the relative changes in viscosity to the relative perturbation of the solvent dynamics, rather than to the concentration of the viscogen, allows to predict the local dynamics of unfolded proteins in complex macromolecular environments of different physicochcemical nature, beyond the range of conditions studied, with application in prediction of NH-backbone fluctuations in cell and in condensed phases (JACS 2019). The presented work sheds light on the complex dynamics exhibited by intrinsically disordered proteins in complex environmental conditions on pico- to nanosecond timescales.La thèse décrit la complexité de la dynamique locale des protéines dépliées sur des échelles de temps ps-ns sondées par relaxation RMN 15N dans des environnements macromoléculaires complexes dans une gamme de conditions. L'application de l'analyse sans modèle dépendant de la température aux taux de relaxation du squelette 15N révèle l'existence de trois modes dynamiques dominants, qui représentent les processus stochastiques conduisant à la perte de la fonction de mémoire du vecteur du squelette NH. Le profil dynamique distinct de la protéine dépliée à l'étude par rapport à celui précédemment étudié (JACS 2016), avec une queue ultra-flexible dominée par une dynamique simple ns, réaffirme l'affectation précédente des modes dynamiques aux mouvements de libration dans un puits de potentiel plat, échantillonnage dièdre local du squelette et des mouvements corrélés de plusieurs unités peptidiques (mouvements segmentaires). La modification systématique de la composition du milieu par addition de viscogène permet d'évaluer l'influence de l'encombrement sur la dynamique du squelette local de trois protéines dépliées, révélant à son tour un couplage étroit des mouvements du squelette local avec la dynamique du solvant à différentes échelles de temps et de longueur. Les constantes de proportionnalité associées à la décélération relative des fluctuations du squelette corrélées à la perturbation rotationnelle du solvant (coefficients de frottement) résultant de l'encombrement révèlent une dépendance séquentielle marquée, qui dans une bonne mesure est influencée par l'architecture moléculaire de la protéine dépliée. L'analyse est entièrement cohérente avec l'analyse sans modèle dépendant de la température développée précédemment et valide dans les limites de l'approximation adiabatique. L'orthogonalité des deux analyses (dépendant de la température et de la viscosité) permet de combiner l'expression reliant les échelles de temps du mouvement comme une fonction de la température et de la nanoviscosité du solvant à une seule équation d'Arrhenius-Einstein, permettant son application facile à l'analyse sans modèle des taux de relaxation 15N dans une gamme de conditions et de paramètres macromoléculaires. Relier les changements relatifs de viscosité à la perturbation relative de la dynamique du solvant, plutôt qu'à la concentration du viscogène, permet de prédire la dynamique locale des protéines dépliées dans des environnements macromoléculaires complexes de nature physico-chimique différente, au-delà de la gamme des conditions étudiées, avec application à la prédiction des fluctuations du squelette NH dans les phases cellulaires et condensées (JACS 2019). Le travail présenté met en lumière la dynamique complexe présentée par les protéines intrinsèquement désordonnées dans des conditions environnementales complexes sur des échelles de temps de la pico à la nanoseconde
koamabayili/VECTRON-author-checklist: VECTRON author checklist
No full textWe have done our best to complete the author checklist relating to the use of animals in the hut study. Note that the objective for the hut study was to evaluate the IRS treatment applications for residual efficacy against Anopheles mosquitoes, including the local An. coluzzii mosquito population. Cows were only used to attract mosquitoes into the huts and no tests were carried out directly on the cows. The author checklist is intended for use with studies where experiments are carried out on animals, which is why we have had such difficulty in completing this for the hut study, as many of the questions do not relate to how the cows were used
Author-wise bibliometric analysis based on entropy.
No full textAuthor-wise bibliometric analysis based on entropy.</p
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