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Immobilizzazione di enzimi e mutagenesi sito-specifica
L’immobilizzazione di enzimi su supporto solido consente di ottenere biocatalizzatori insolubili facilmente recuperabili dall’ambiente di reazione, riutilizzabili e caratterizzati da maggiore stabilità.
Per evitare approcci dispendiosi del tipo “trial and
error” nella scelta del supporto e della tecnica
di immobilizzazione, è fondamentale integrare
le informazioni strutturali sulla proteina con le
proprietà chimico-fisiche dei carrier utilizzati
per l’immobilizzazione. L’importanza di questa
strategia è stata confermata da tecniche di
mutagenesi sito-specifica e di analisi LC-MS/MS
utilizzate per determinare l’orientamento dell’enzima
sul supporto, descrittivo del grado di accessibilità
del sito attivo da parte dei substrati, e quindi
dell’attività dell’enzima immobilizzato
Penicillin G acylase as chiral selector in LC and CE: exploring the origins of enantioselectivity
Development of receptor-based stationary phases for frontal affinity chromatography-mass spectrometry studies (comunicazione orale)
Protemics approaches to elucidate the orientation of immobilized enzymes: PGA, a case of study
Frontal Affinity Chromatography with MS detection of the ligand binding domain of PPAR-gamma receptor: ligand affinity screening and stereoselective ligand-macromolecule interaction
Strategy and realization of chromatographic tools for ligand discovery by frontal affinity chromatography-mass spectrometry (comunicazione orale)
Innovative integrated analytical systems for the structural chracterization of proteins by LC-MS.
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