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Biochimica per Studenti di Scienze della vita
No full textCap. 8: Le proteine come elementi strutturali;
Cap. 15: Sistematica delle protein
A data bank merging related protein structures and sequences.
No full textA data collection which merges protein structural and sequence information is described. Structural superpositions amongst proteins with similar main-chain fold were performed or collected from the literature. Sequences taken from the protein primary structure databases were associated with the multiple structural alignments providing they were at least 50\% homologous in residue identity to one of the structural sequences and at least 50\% of the structural sequence residues were alignable. Such restrictions allow reasonable confidence that the primary sequences share the conformation of the tertiary structural templates, except in the less conserved loop regions. Multiple structural superpositions were collected for 38 familial groups containing a total of 209 tertiary structures; 45 structures had no superposable mates and were used individually. Other information is also provided as main-chain and side-chain conformational angles, secondary structural assignments and the like. Wedding the primary and tertiary structural data resulted in an 8-fold increase of data bank sequence entries over those associated with the known three-dimensional architectures alone
CLEAVAGE: a microcomputer program for predicting signal sequence cleavage sites.
No full textDescription of a microcomputer program for predicting the cleavage site of signal peptide
Structural adaptation of enzymes to low temperatures
No full textA systematic comparative analysis of 21 psychrophilic enzymes belonging to different structural families from pokaryotic and eukaryotic organisms is reported. Our results show a clear tendency for the charged residues Arg and Glu to be replaced at exposed sites on alpha-helices by Lys and Ala, respectively, in the direction from "hot" to "cold" enzymes.
Possible implications of the observed structural variations for protein stability and engineering are discussed
Sequenze di proteine e acidi nucleici
No full textI dati di sequenze proteiche e nucleotidiche sono essenziali per studiare il rapporto struttura-funzione nelle proteine mediante analisi comparative di sequenze, predizione di struttura e così via. L'aumento esplosivo della velocità di determinazione di sequenze (dovuto principalmente all'evoluzione tecnologica) ha posto il problema del mantenimento di tale massa di informazioni in banche dati computerizzate. Si sono aperti nuovi campi di ricerca per rispondere all'esigenza di nuovi algoritmi per l'analisi e l'estrazione efficiente dell'informazione dalle banche. Viene descritto un esempio dei risultati che si possono ottenere con una analisi approfondita delle banche dati di sequenze. E' stato costruito un allineamento multiplo fra tre sequenze di enzimi a piridossal-fosfato strutturalmente omologhe ma evolutivamente distanti per mezzo della sovrapposizione della loro struttura. Il profilo calcolato sulla base di questo allineamento ha potuto rivelare deboli somiglianze con la famiglia della serina idrossimetiltrasferasi (SHMT) e con un gruppo di enzimi piridossal/piridossamina fosfato dipendenti coinvolti nella biosintesi di dideossi e amino zuccheri. Allineamenti di sequenza con il profilo hanno indicato la conservazione di residui funzionalmente importanti. Le indicazioni ottenute per la SHMT sono state verificate e confermate per mezzo di esperimenti di mutagenesi sito-specifica
Bioinformatica: dalla sequenza alla struttura delle proteine
No full textl connubio tra biologia e informatica potrebbe apparire, in un primo momento, curioso. In realtà, la vita stessa può essere interpretata come un flusso continuo d’informazione, conservata attraverso il codice genetico e capace di plasmare la materia biologica nelle funzioni e nelle forme più svariate.
La bioinformatica, la disciplina che applica i principi della scienza dell’informazione alla biologia per rendere più comprensibile il complesso mondo delle scienze della vita, opera principalmente in tre ambiti:
la conservazione, l’organizzazione e la distribuzione di dati relativi agli esseri viventi;
lo sviluppo di metodologie e l’implementazione di algoritmi per l’indagine in campo biomedico;
l’utilizzo di tali strumenti per estrapolare informazione dai dati.
Questo manuale propone una panoramica delle tecniche bioinformatiche utili per affrontare l’analisi di proteine (bioinformatica strutturale), introduce lo studente alla logica di funzionamento dei programmi più usati e dedica un capitolo alla programmazione in Python, un linguaggio emergente per la bioinformatica. Contiene inoltre numerosi link e riferimenti a risorse liberamente accessibili sul web, che permettono di utilizzare immediatamente molti dei metodi descritti
Analysis of insertions/deletions in protein structures.
No full textAn analysis of insertions and deletions (indels) occurring in a databank of multiple sequence alignments based on protein tertiary structure is reported. Indels prefer to be short (1 to 5 residues). The average intervening sequence length between them versus the percentage of residue identity in pairwise alignments shows an exponential behaviour, suggesting a stochastic process such that nearly every loop in an ancestral structure is a possible target for indels during evolution. The results also suggest a limit to the average size of indels accommodated by protein structures. The preferred indel conformations are reverse turn and coil as are the preferred conformations at the indel edges (N- and C-terminal sides). Interruptions in helices and strands were observed as very rare events
PROTEUS: a suite of programs for prediction of structural features of proteins using an Apple IIe.
No full textWe have implemented several algorithms, developed by various authors for predicting structural features of proteins from their primary structure, on an Apple IIe and collected them in a suite, named PROTEUS. This suite incorporates: (i) methods for predicting secondary structure; (ii) the algorithm for computing the hydropathy profile using one out of five available sets of parameters; (iii) the algorithms for calculating the hydrophobic moment plot; and (iv) for performing the amphipathic analysis using one out of four available sets of parameters. The suite has a utility program for storing on a disk the sequence to be analysed. As an example, we applied some of the methods included in PROTEUS to predict the structure of a mitochondrial leader peptide. The results suggest the occurrence of structural features possibly related to the import of proteins into mitochondria
PRONET: a microcomputer program for predicting the secondary structure of proteins with a neural network.
No full textDescription of a computer program for protein secondary structure prediction using neural network
A SIMPLE MICROCOMPUTER PROGRAM FOR PREDICTING THE SECONDARY STRUCTURE OF PROTEINS
No full text[No abstract available
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