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MpI, un nuevo inhibidor peptídico de tripsina y quimotripsina
No full textA partir de semillas de Maclura pomifera (Moraceae) se obtuvo un extracto con actividad inhibitoria de tripsina y quimotripsina que fue parcialmente purificado (1,4 veces) por precipitación acetónica. A partir de dicha preparación empleando cromatografía de exclusión molecular seguida de intercambio iónico se logró purificar un péptido con actividad inhibitoria de tripsina y quimotripsina; los factores de purificación fueron muy elevados: 112 y 109, respectivamente, para las enzimas antes mencionadas. Este nuevo inhibidor, denominado MpI, resultó ser homogéneo por SDS-Tricine PAGE (11 kDa) y por IEF (pI = 5.2). Se determinó la IC50 para tripsina (0,17 microg/ml) y para quimotripsina (0,7 microg/ml). El rendimiento en proteínas fue de 0,09 mg/g semillas.Fil: Lazza, Cristian Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Caffini, Nestor Oscar. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentin
Collagen recovered, isolated and enzymatically hydrolyzed from tannery waste
No full textCollagen was isolated from rawhide waste from the leather industry, characterized by electrophoresis and compared with a commercial collagen. Subsequently, it was subjected to an enzymatic treatment using plant peptidases from Bromelia hironymi to produce hydrolyzates, since the production of bioactive peptides by enzymatic hydrolysis is a sustainable way of taking advantage of protein by-products. The hydrolyzate was characterized by mass spectrometry showing peptides in the molecular weight range of 2,000 to 5,000 Da. Further, using liquid chromatography and tandem mass spectrometry (LC−MS/MS) technique, it was possible to identify 31 peptides from the alpha 1 chain of type I collagen and another 13 belonging to the alpha 2 chain of type I collagen. The probability that the identified peptides were bioactive was predicted with Peptide Ranker software (“in silico analysis”), demonstrating that 70% of them have a high bioactivity potential. In this way, the protein recovered from the tannery residues becomes a suitable source for obtaining a product with greater added value than the original material and with multiple potential industrial applications.Fil: Errasti, María Eugenia. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentin
Insights into the hydrolytic activity of Asclepias fruticosa L. protease
No full textObjective: To determine the enzymatic properties of asclepain f, a plant cysteine protease isolated and purified from the latex of Asclepias fruticosa, and to investigate its potential application to hydrolyze soybean proteins. Results: Kinetic parameters were determined by hydrolysis of p-Glu-Phe-Leu-p-nitroanilide (PFLNA). The Km value for asclepain f was 6 to 8 times higher than those achieved for papain, bromelain and ficin, the main plant cysteine proteases. Asclepain f showed 12 cut-off points toward the oxidized B chain insulin, revealing that the enzyme possesses broad substrate specificity. The cut specificity was governed by the presence of hydrophobic residues (F, L, V) in the P2 position. Asclepain f was able to selectively hydrolyze soybean proteins at pH 10, employing an enzyme/substrate ratio of 0.2% (w/w). The enzymatic hydrolysis allowed a strong increase in the solubility, water and oil holding capacity. Conclusions: Asclepain f was revealed as a successful enzyme for biocatalysis of protein hydrolysis processes at alkaline pH. This new plant protease has a broad substrate specificity and is capable of selectively degrading the fractions of soy proteins and improving its functional properties.Fil: Torres, Maria Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires. Universidad Nacional del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigaciones y Transferencia del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires; ArgentinaFil: Natalucci, Claudia Luisa. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Trejo, Sebastian Alejandro. YPF - Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin
Tannases and other fungal enzymes applicable to the transformation of tannins and their potential for the bioremediation of effluents from the leather industry
No full textThe use of fungal enzymes, such as tannases and oxidative enzymes, in the tannin bioconversion process offers great advantages over other biological and chemical technologies in terms of safety, reuse, and better control of process parameters, and is also a profitable and environmentally friendly method. Some reports have shown that different fungi can remove tannins from effluents, transforming them and/or detoxifying them, and using them, in some cases, as their only source of carbon. By means of different enzymes, these fungi trigger reactions that lead to the elimination of water-soluble tannins, which are the cause of toxicity in surface water bodies. Thus, these microorganisms are attractive to obtain enzyme cocktails applicable to the bioremediation of effluents rich in tannins such as those derived from the leather industry. This review aims to provide updated information on fungal sources of enzymes able to transform tannins, with emphasis on tannases, and to show alternatives to culture tannase-producing fungi and obtain the enzymes and their activity in immobilization matrices. The inducible nature of the fungal synthesis of tannases reveals the importance of acquiring basic knowledge about the physiology of tannase-producing fungi and the need for studies in different culture and scaling systems.Fil: Cortizo, Lorena Valeria. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; Argentina. Universidad Nacional Arturo Jauretche; ArgentinaFil: Saparrat, Mario Carlos Nazareno. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Fisiología Vegetal. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Naturales y Museo. Instituto de Fisiología Vegetal; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Naturales y Museo. Instituto de Botánica Spegazzini; Argentin
Action of Silybum marianum (L.) Gaertn Peptidases on bovine caseins
Get PDFLas caseinas (CN) constituyen el 80% de las proteinas totales de la leche, siendo alfas1, alfas2, beta y kappa las cuatro fracciones mayoritarias. La función principal de las CN es nutritiva y los peptidos derivados de las mismas tienen interesantes aplicaciones como suplementos dietarios y en preparaciones farmaceuticas. Las CN totales fueron obtenidas a partir de leche bovina comercial por precipitacion isoeletrica y purificadas mediante cromatografia de intercambio anionico (FPLC) utilizando DEAE-Sepharose FF a pH 7,0. Las fracciones alfa y beta CN purificadas fueron hidrolizadas empleando aspartilendopeptidasas de flores de Silybum marianum y con cuajo bovino comercial. Tanto las CN como los peptidos obtenidos fueron analizados por electroforesis SDS Tricina PAGE y densitograma. Los perfiles hidroliticos mostraron una actividad diferencial y especifica con la preparacion enzimatica de S. marianum, sin proteolisis excesiva. En base a estos resultados, esta preparacion enzimatica podria ser empleada para la obtencion de nutraceuticos o como sustituto de rennet comercial.Bovine milk contains four main types of casein (CN), αs1, αs2, β, and κ, constituting 80% of total protein milk. The main function of CN is nutritious and peptides derived from them have interesting applications as dietary supplements and pharmaceutical preparations. In the present work whole CN were obtaining from commercial bovine milk by isoelectric precipitation and were subsequently purified by anion exchange chromatography (FPLC) with DEAE Sepharose FF media, pH 7.0. α and β CN fractions purified were hydrolysed with aspartylendopeptidases from flowers of Silybum marianum and with commercial rennet. Both the CN as the peptides obtained were analyzed by electrophoresis (Tricine SDS PAGE) and densitograms. Hydrolytic profiles showed a differential and specific activity for the S. marianum enzymatic preparation without excessive proteolysis. Based on these results the enzymatic preparation could be advantageously for obtaining nutraceuticals or as a substitute for commercial rennet.Fil: Rusconi, Maria Elina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Priolo, Nora Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentin
Plant proteases from Carica papaya and Vasconcellea quercifolia with potential application for a cleaner processing in tanneries
No full textIn the leather industry, proteases can be used as tools to achieve cleaner technology. In the present study, proteolytic preparations obtained from the latex of Carica papaya (Cp) and Vasconcellea quercifolia (Vq) were assayed as dehairing agents for leather processing. Both Cp and Vq showed activity against substrates representative of collagen, keratin, elastin, and epidermis in a range of moderate temperatures (25 to 55 °C). When comparing with a commercial dehairing enzyme, the activity of Cp and Vq on the substrates representative of epidermis and collagen was of around 70% and 100% of the commercial one, respectively, with that of Cp being more keratinolytic. Both Cp and Vq were able to dehair cowhides at 25 °C for 24 h without adding Ca(OH)2 or Na2S, two harmful pollutants used in conventional dehairing, Cp being more effective than Vq. Scanning electron microscopy microphotographs showed epidermis and hair-free hides with clean pores and without significant damage on the grain surface. Further, no damage was detected in collagen fibres and both Cp and Vq showed a slight opening of collagen fibres. We concluded that both Cp and Vq could be used as tools for a cleaner technology in tanneries, either for lime- and sulphide-free dehairing or for the treatment and valorisation of protein waste.Fil: Errasti, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Torres, Maria Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires. Universidad Nacional del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigaciones y Transferencia del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires; ArgentinaFil: Mercerat, Julio Ricardo. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Caffini, Nestor Oscar. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; Argentina. Universidad Nacional Arturo Jauretche; Argentin
Performance evaluation of aerobic reactor and Sarcocornia perennis to reduce the COD and chloride of effluents from tanning sheepskins
Get PDFTannery is an industry that generates wastewater characterised by high levels of organic matter, chrome, dissolved solids, sulphides and high salinity. The aim of this work was to evaluate at laboratory scale, the decrease of chemical oxygen demand (COD) and salinity from effluents from tanning sheepskins, using physical chemical methods in primary treatment, and bioreactor and wetlands for secondary and tertiary treatment, respectively. Effluents were collected from tanning processes of sheepskins carried out on the Center of Research and Technology on leather tannery plant, La Plata, Argentina. Conventional primary treatments selecting coagulants and flocculants were employed. For secondary treatment, batch bioreactors were designed, and the maximum COD removal was 60-70%. For the tertiary treatment, wetlands at laboratory scale were employed. In this test wetlands were filled with granite stone, with and without the plant Sarcocornia perennis, and COD decreased on average by 64% additional and chlorides concentration decreased by around 15%.Fil: Cortizo, Lorena. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; ArgentinaFil: Scelsio, Natalia Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; ArgentinaFil: Perotti, Sergio. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; ArgentinaFil: Martegani, José Eduardo. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; Argentin
The Proteolytic Activity of Philibertia gilliesii Latex. Purification of Philibertain g II
Get PDFThe latex from the patagonic plant Philibertia gilliesii Hook. et Arn. (Apocynaceae) is a milky-white suspension containing a proteolytic system constituted by several cysteine endopeptidases. A proteolytic preparation (philibertain g) from the latex of P. gilliesii fruits was obtained and characterized to evaluate its potential use in bioprocesses. Philibertain g contained 1.2 g/L protein and a specific (caseinolytic) activity of 7.0 Ucas/mg protein. It reached 80 % of its maximum caseinolytic activity in the pH 7–10 range, retained 80 % of the original activity after 2 h of incubation at temperatures ranging from 25 to 45 °C and could be fully inactivated after 5 min at 75 °C. Philibertain g retained 60 % of the initial activity even at 1 M NaCl and was able to hydrolyze proteins from stickwater one, of the main waste effluents generated during fishmeal production. Furthermore, as a contribution to the knowledge of the proteolytic system of P. gilliesii, we are reporting the purification of a new peptidase, named philibertain g II (pI 9.4, molecular mass 23,977 Da, N-terminus LPESVDWREKGVVFPXRNQ) isolated from philibertain g through a purification scheme including acetone fractionation, cation exchange, molecular exclusion chromatography, and ultrafiltration.Fil: Sequeiros, Cynthia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Nacional Patagónico; ArgentinaFil: Torres, Maria Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires. Universidad Nacional del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigaciones y Transferencia del Noroeste de la Provincia de Buenos Aires; ArgentinaFil: Nievas El Makte, Marina Lucrecia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Nacional Patagónico; ArgentinaFil: Caffini, Nestor Oscar. Universidad Nacional de La Plata; ArgentinaFil: Natalucci, Claudia Luisa. Universidad Nacional de La Plata; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Universidad Nacional Arturo Jauretche; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Trejo, Sebastian Alejandro. Universitat Autònoma de Barcelona; España. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin
Proteolytic extracts of three Bromeliaceae species as eco-compatible tools for leather industry
Get PDFMost tanneries use high proportions of Na2S and CaO during the dehairing step, resulting in effluents of high alkalinity and large amounts of suspended solid, besides the risk of liberating the toxic H2S. Solid waste rich in protein is another environmental problem of tanneries. Enzymes are an interesting technological tool for industry due to their biodegradability, nontoxic nature, and nonpolluting effluent generation. In the leather industry, proteases have been chosen as a promising eco-friendly alternative to Na2S/CaO dehairing. Extracts with high proteolytic activity have been obtained from fruits of Bromeliaceae species: Bromelia balansae Mez (Bb), Bromelia hieronymi Mez (Bh), and Pseudananas macrodontes (Morr.) Harms (Pm). In this work, Bb, Bh, and Pm have been studied for application in the leather industry, focusing in their dehairing properties. Enzymatic activities were measured against collagen, keratin, elastin, and epidermis while a dehairing assay was performed by employing cowhide. All extracts showed similar activity on collagen and epidermis, while Bh and Pm were the most active against keratin at the same caseinolytic unit (CU) values; Bh was the only extract active against elastin. Bb (1 CU/ml), Bh (1.5 CU/ml), and Pm (0.5 CU/ml) were able to depilate cowhide. Desirable characteristics of dehairing were observed for all extracts since hair pores did not show residual hair, grain surface was clean and intact, and collagen fiber bundles of dermis were not damaged. In conclusion, results here presented show that proteolytic extracts of Bromeliaceae species are promising eco-compatible tools for leather industry.Fil: Errasti, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; ArgentinaFil: Caffini, Nestor Oscar. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Instituto Nacional de Tecnología Industrial. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Centíficas. Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero; Argentin
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