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Determination of equilibrium isotherm data: A fundamental piece of information to model preparative chromatography
No full textDeterminazione HPLC iperforina di oli di diversa origine
No full textDeterminazione dell'iperforina in olii di diversa natura (forniti dalla ditta Rimos
Introduction to "Numerical determination of the competitive isotherm of enantiomers" by A. Felinger, A. Cavazzini, G. Guiochon [J. Chromatogr. A 986 (2003) 207-225]
No full text-
Separazione E Purificazione Di Composti Enantiomerici Mediante Hplc Preparativa-Fondo Giovani Ricercatori 2001
No full textMetodologie avanzate di purificazione di enantiomeri. Determinazione delle isoterme di adsorbimento competitivo. Ottimizzazione della separazione in condizioni nonlinear
Sviluppo di un metodo di analisi tramite HPLC del contenuto di luteina e zeaxantina nel latte materno
No full textSviluppo di metodo HPLC per la determinazione di luetina e zeaxantina in campioni di latte in collaborazione con la Ditta Ditta NEOOX Divisione SOOFT Italia S.p.
BIOS
No full textProgetto BIOS (Biological Inorganic Organic Solutions) è un progetto di ricerca finanziato dalla Regione Emilia Romagna per la realizzazione e di prototipi commerciali di strumenti di laboratorio chimico (microreattori e materiali funzionalizzati) per la produzione di molecole organiche ad alto valore aggiun
Studio degli equilibri di assorbimento e caratterizzazione delle energie di interazione di substrati in soluzione e macromolecole immobilizzate mediante cromatografia liquida ad alta prestazione. Progetto Giovani Ricercatori
No full textLa cromatografia liquida ad alte prestazioni (HPLC) rappresenta un potente strumento per la determinazione di isoterme di adsorbimento (cioè della relazione funzionale tra la concentrazione di un dato composto in fase stazionaria e la sua concentrazione in fase mobile all’equilibrio e a una data temperatura). Tra le diverse tecniche per effettuare questo tipo di misure, l’Analisi Frontale (FA) rappresenta una metodologia robusta, altamente riproducibile e che consente la determinazione dei punti di isoterma senza necessità di definire a priori dei modelli teorici di interazione. L’idea centrale del progetto consiste nella investigazione delle interazioni di una proteina con se’ stessa, con un’altra proteina, o con un substrato in grado di dare interazioni selettive con la proteina considerata, come ad esempio, farmaci, zuccheri, ecc. attraverso la misura e l’interpretazione dei dati di isoterma ottenuti mediante FA. Per questo scopo, la proteina scelta verra’ immobilizzata su una superficie di silice porosa e i dati di isoterma della stessa proteina, di altre proteine e di substrati selezionati verranno misurati su questo nuovo adsorbente. Ci si aspetta di trovare una distribuzione multimodale di energie di adsorbimento, caratterizzata da interazioni selettive tra il substrato e la proteina immobilizzata e da interazioni non-selettive con la proteina immobilizzata o con la porzione non derivatizzata della superficie di adsorbimento. Questo metodo consentira’ uno studio sistematico dell’influenza delle condizioni sperimentali (temperatura, pressione, composizione della fase mobile e concentrazione dei diversi additivi, pH, forza ionica, natura degli ioni costituenti il buffer) su queste interazioni. Tra le altre informazioni che possono essere ottenute da questo studio circa il comportamento delle proteine, si potranno ottenere dati relativi alle energie di associazione tra proteine, la loro tendenza ad associarsi, e le loro costanti di equilibrio su diversi substrati. La competizione tra substrati simili (ad esempio le diverse forme enantiomeriche di un determinato farmaco) potranno anche essere determinate.
Oltre all’importanza come studio di base, la caratterizzazione delle energie di interazione di una proteina con se’ stessa e/o con diversi substrati ha notevoli applicazioni, anche nel campo della cromatografia preparativa, dal momento che per ovvie ragioni economiche la separazione e purificazione dovrebbe essere eseguita alla massima concentrazione possibile. Ancora piu’ importante e’ il fatto che molte proteine sono attualmente utilizzate per scopi terapeutici. In genere, esse devono essere somministrate in dosi piuttosto elevate nei pazienti affinché esplichino il loro effetto. Pertanto, esse devono essere preparate, conservate e introdotte nell’organismo (generalmente come soluzioni iniettabili) in soluzioni concentrate. Altre sono utilizzate come biomarkers. La loro solubilità e la loro capacità di auto-associazione sono caratteristiche importanti. Aggregati di diverse proteine spesso non sono attivi come i monomeri e la loro dissociazione nel corpo umano potrebbe non essere sufficientemente veloce. La misura della solubilità di una proteina non e’ facile da effettuare, mentre il metodo proposto e’ semplice ed accurato e fornisce una quantità di informazioni molto maggiore di un semplice dato di solubilità
Characterizing chromatographic media for high efficient separation and purification of bioactive molecules
No full textIl progetto ha come scopo la caratterizzazione delle interazioni tra bio-macromolecole e supporti solidi utilizzati come fasi adsorbenti in cromatografia. Tale caratterizzazione verra' effettuata mediante determinazione delle isoterme di adsorbimento di singolo componente e competitive per diversi polipeptidi e proteine su fasi con caratteristiche diverse. La conoscenza delle isoterme consente sia l'interpretazione dei meccanismi di riconoscimento tra macromolecole e fasi adsorbenti che l'ottimizzazione della separazione in condizioni preparative (nonlineari
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