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Attrazioni fatali: Legami invisibili che danno forma all’Universo
No full textIl Dipartimento FIM ha partecipato al Festival Filosofia 2013 sull’amare con una installazione scientifica interattiva dal titolo:
ATTRAZIONI FATALI - Legami invisibili che danno forma all’universo
“Amore è tutta questione di chimica.
Ma se con il tuo sguardo magnetico vieni respinto...
o non sei attratto da nessuno...
Prova con un buco nero!”
L’installazione, a ingresso libero e ospitata dalla Biblioteca Delfini dalle 15 alle 20 nei giorni 13, 14 e 15 settembre 2013, è nata da una collaborazione tra UniMore, l’Associazione Inco.SCIENZA e la Biblioteca Delfini e ha trattato i temi: gravità, interazioni elettromagnetiche, legami tra particelle. Coordinatori scientifici sono stati Rossella Brunetti (Dip. di Scienze Fisiche, Informatiche e Matematiche) e Gianantonio Battistuzzi (Dip. di Chimica e Scienze della Terra).
Attraverso esperimenti, filmati, giochi e poster a tema i visitatori sono stati condotti a gettare uno sguardo su attrazioni e repulsioni nel linguaggio della fisica e della chimica per sperimentare una nuova chiave interpretativa di noi stessi e di ciò che sta fuori di noi.
Attrazioni o repulsioni non sono solo relazioni umane: esistono alle radici del mondo osservabile e sono dentro di noi, determinano la nostra percezione della realtà e il nostro essere all’interno del mondo naturale. I fisici le chiamano “forze”.
Attrazione fatale della mela verso la terra, ma anche della Terra verso il nostro sole e, ancora oltre, del nostro sole al cuore pulsante della nostra galassia. L’ assenza di questa attrazione fatale, che crea un “sopra” e un “sotto”, un “alto” e un “basso” nella nostra vita quotidiana, ci consente di allontanarci da noi stessi e vedere la dimensione umana da un orizzonte più vasto sul quale la fragilità e l’unicità dell’essere umano si contemplano con orgoglio e con sgomento assieme.
Poi altre attrazioni e repulsioni fatali plasmano la materia, creano o distruggono legami chimici, forniscono vita alle nostre cellule. Nel mondo degli atomi che ci compongono, ora meno segreto, c’è l’”amore” , cioè l’attrazione, ma anche l’”odio”, il suo opposto, la repulsione.
Come nelle umane vicende, anche nella fisica amore e odio, attrazione e repulsione, dettano regole e stabiliscono rapporti, influenzano comportamenti e prospettano possibili scenari. Le regole del gioco questa volta sono chiare, prevedibili, descritte dal linguaggio universale della matematica.
Gettate uno sguardo assieme a noi sull’amore e l’odio nel mondo della fisica: il vostro!
L’installazione ha presentato poster illustrativi, caroselli di diapositive a tema, piccoli filmati significativi, e due “tavoli sperimentali” di semplici esperienze da realizzare con il pubblico sotto la guida di atelieristi a tema: “gravità” e “interazioni elettromagnetiche”, secondo il seguente schema
A Comparison of the Inner-Sphere Reorganization Energies of Cytochromes, Iron-Sulfur Clusters and Blue Copper Proteins.
No full textAbstract:Inner-sphere reorganization energies have been calculated for a number of models of six-coordinate iron porphyrins (with varying axial ligands), using the density functional B3LYP method. If the axial ligands are uncharged, the reorganization energy is very low, 5-9 kJ/mol. If one of the axial ligands is charged, the reorganization energy is higher, 20-47 kJ/mol, but such sites are normally not used in electron carriers. The former reorganization energies are appreciably smaller than what was found for blue copper proteins (62-90 kJ/mol), the dimeric CuA site in cytochrome c oxidase and nitrous oxide reductase (43 kJ/mol), and six different types of iron-sulfur clusters with one, two, or four iron atoms (40-75 kJ/mol), even if these vacuum energies are typically halved inside the protein (as a result of hydrogen bonds and solvation effects). Therefore, the cytochromes seem to have the inherently lowest inner-sphere reorganization energy of the three commonly used electron carriers. All three types of sites have reduced the reorganization energy by using a delocalized charge and N- and S-donors (rather than O-donors) as metal ligands. Moreover, iron is a more appropriate metal for electron transfer than copper because Fe(II) and Fe(III) prefer the same coordination number and geometry and give bonds weaker than those of copper. The low-spin state of the cytochrome has a ~20 kJ/mol lower reorganization energy than that of the corresponding high-spin site. Moreover, ring strain in the porphyrin reduce the changes in the Fe-NPor distances by 5 pm and therefore the reorganization energy by 8 kJ/mol
Metal-Ligand Interplay in Blue Copper Proteins Studied by 1H NMR Spectroscopy: Cu(II)-Pseudoazurin and Cu(II)-Rusticyanin.
No full textIn this work, the authors have extended the 1H NMR analysis to the “perturbed” tetragonal blue copper centers of the oxidized forms of Achromobacter cycloclastes pseudoazurin and Thiobacillus ferrooxidans rusticyanin (Fig. 1).New important information is provided on the molecular factors that control the electronic properties of these important metal sites
Acqua: questa meravigliosa sconoscita
No full textPROMOTORIBiblioteca Civica Delfini e Biblioteca Scientifica Interdipartimentale (BSI) della Università di Modena e Reggio EmiliaDESTINATARIScuole superiori, quarte e quinte classiDESCRIZIONE E FINALITA’L'acqua è il composto chimico più conosciuto, quello con cui si ha a che fare ogni giorno, che non può mancare nella nostra vita. L'unico di cui quasi tutti conoscono la formula chimica. Ma pochi sanno che l’acqua ha proprietà chimiche e fisiche diverse da quelle degli altri liquidi. Proprietà che la rendono speciale per ospitare e favorire la vita, e ne fanno un meraviglioso solvente utilizzato per mille usi. L'acqua è un bene prezioso. Capace, da sempre, di scatenare sanguinosi conflitti. La Terra è l’unico oggetto cosmico conosciuto dove questa bizzarra molecola chimica non solo è presente in grande massa, ma anche in tutti e tre gli stati di aggregazione: solido, liquido e gassoso.Il progetto pluriennale La curiosità fa lo scienziato. Leggere e condividere la scienza di oggi in ciascuna edizione approfondisce un tema scientifico di rilievo, impegnando le classi aderenti (monitorate da un esperto) per l’intero anno scolastico. Lo scopo è avvicinare i ragazzi al mondo della ricerca, formare interessi e capacità critiche nei confronti della letteratura di divulgazione e, più in generale, dei codici di comunicazione della scienza contemporanea. Inoltre, promuovere un ruolo attivo dei giovani nella disseminazione delle conoscenze scientifiche: impegnati nella stesura di un breve articolo, gli studenti mettono alla prova la loro capacità di spiegare in modo chiaro e conciso concetti a volte complessi.Quest’anno le classi partecipanti lavoreranno su testi divulgativi sulle proprietà chimiche dell’acqua e sulle loro implicazioni (fisiche, biologiche, geologiche, sociali, antropologiche, ecologiche), con possibili incursioni su aspetti meno noti trattati nei libri suggeriti.REFERENTI•Rossella Brunetti (BSI e Dipartimento di Fisica, UniMoRe, tel 059 2055277)•Gianantonio Battistuzzi, Monica Saladini (Dipartimento di Chimica, UniMoRe, tel 059 2055117)•Cinzia Pollicelli, Angela Pacillo (Servizio Biblioteche, tel 059 2032798)PRENOTAZIONEIl progetto si rivolge alle classi quarte e quinte. E' a numero chiuso con prenotazione obbligatoria (massimo 5 classi). Si raccomanda un contatto telefonico preliminare con uno dei referenti.www.comune.modena.it/istruzione/itinerariCALENDARIO DI LAVOROGiovedì 20 ottobre 2005, ore 17Incontro tra organizzatori, insegnanti e alcuni rappresentanti degli studenti: informazioni preliminari e coordinamento sull'iter del progetto.Biblioteca Scientifica Interdipartimentale, Via Campi 213/C, ModenaLunedì 14 novembre 2005, ore 10,30Esplorazione scientifica del pianeta acqua, lezione introduttiva del Prof. GIANANTONIO BATTISTUZZI (UniMoRe, Dip. di Chimica); presentazione delle letture proposte agli studenti e distribuzione dei libri.Biblioteca Scientifica Interdipartimentale, Via Campi 213/C, ModenaNovembre 2005-Marzo 2006Laboratorio in classe, guidato dagli insegnanti di chimica, scienze e lettere, a partire dai volumi distribuiti e dagli spunti offerti dalla lezione introduttiva. Su modello del giornalismo scientifico, gli studenti avviano la redazione di un articolo sul tema dell’acqua, da completare con il successivo incontro-intervista con un esperto della materia. Preparazione di un elenco di domande da rivolgere all'esperto. Durante questa fase di lettura ed elaborazione, l'Università di Modena e Reggio Emilia offre consulenza scientifica a insegnanti e studenti su problemi specifici.Marzo 2006, data da definire, ore 10,30Incontro-intervista con un esperto che illustra la propria biografia scientifica e risponde alle domande dei ragazzi.Biblioteca civica Delfini, corso Canalgrande 103, ModenaMarzo 2006, data da definire, ore 21Conferenza serale sul tema dell’acqua aperta alla cittadinanza.Biblioteca Scientifica Interdipartimentale, Via Campi 213/C, ModenaAprile 2006Sotto la guida degli insegnanti, redazione finale dell'articolo e consegna degli elaborati alla COMMISSIONE GIUDICATRICE, composta da: R. Brunetti, M. Saladini, G. Battistuzzi (UniMoRe); C. Pollicelli, A. Pacillo (Servizio Biblioteche); L. Torricelli (Fondazione Vallisneri, Re). La scadenza di consegna sarà comunicata dagli organizzatori.Maggio 2006, data da definire, ore 10,30Cerimonia di premiazione della classe che ha presentato il migliore elaborato e delle altre classi partecipanti, con proposta di pubblicazione alla stampa locale.Biblioteca Scientifica Interdipartimentale, Via Campi 213/C, ModenaDOCUMENTAZIONETesti di riferimento: P. Ball, : una biografia dell’acqua, Rizzoli 2003; P. Greco, Pianeta acqua, Muzzio 2004. Tutti gli studenti e gli insegnanti riceveranno un volume in omaggio
FE-3+ BINDING TO OVOTRANSFERRIN IN THE PRESENCE OF ALPHA-AMINO-ACIDS
No full textThe ability of L-alpha-amino acids as synergistic anions for iron binding to ovotransferrin was investigated through electronic spectroscopy. Glycine and glutamic acid were found to form by far the most stable ternary Fe3+-ovotransferrin-amino acid complexes. Less stable adducts were formed by amino acids with a hydroxy, amide or sulphur-containing group in the side chain, while the complexes with leucine, isoleucine, valine, lysine, arginine, tyrosine and tryptophan failed to form. Evidence is obtained that the synergistic effectiveness of the H2N-CH-COO- moiety is determined not only by the isoelectric point of the amino acid and the steric hindrance of its side chain, but a significant role is also played by interactions of the side chain itself with residues in the metal binding domains. Zn2+, Cd2+ and Co2+ are found to bind to ovotransferrin in the presence of glycine. Cd-113-NMR spectra on the Cd-derivative indicate that, according to the interlocking-sites model, the amino group of glycine directly binds to the metal ion
Anion binding to cytochrome c(2): Implications on protein-ion interactions in class I cytochromes c
No full textThe binding of several inorganic and carboxylate anions to cytochrome C-2 from Rhodopseudomonas palustris has been investigated by monitoring the salt-induced changes in the redox potential of the heme, using an interpretative model based on the extended Debye-Huckel equation. Most anions were found to interact specifically with the protein at one or multiple sites. Binding constants to the oxidized protein in the range 10(1)-10(2) M(-1) were determined from the anion concentration dependence of the chemical shift of the isotropically shifted heme methyl resonances. For several anions the stoichiometry and strength of the binding to cytochrome c(2) were found comparable with those determined for mitochondrial cytochromes c, in spite of the limited sequence similarity (less than 40%) and the lower positive charge of the bacterial protein. These analogies were interpreted as indicative of the existence of common binding sites which are proposed to be located in the conserved lysine-rich domain around the solvent-exposed heme edge, which is also the surface area likely involved in the interaction with redox partners. The changes in E degrees due to partial neutralization of the positive charge of cytochrome c(2) due to specific anion binding were found comparable with those for the mitochondrial species
Redox properties of cytochrome c
No full textThe redox properties of cytochromes (cyt) c, a ubiquitous class of heme-containing electron transport proteins, have been extensively investigated over the last two decades. The reduction potential (Edegrees') is central to the chemistry of cyt c for two main reasons. First, Edegrees` influences both the thermodynamic and kinetic aspects of the electron exchange reaction with redox partners. Second, this thermodynamic parameter is remarkably sensitive to changes in the properties of the heme and the protein matrix, and hence can be profitably used for the investigation of the solution chemistry of cyt c. This research area owes much to the exploitation of voltammetric techniques for the determination of Edegrees' for metalloproteins, which dates back to the late 1970s. Since then, much effort has been devoted to the comprehension of the molecular factors that control Edegrees' in cyt c, which include first coordination sphere effects on the heme iron, the interactions of the heme group with the surrounding polypeptide chain and the solvent, and also include medium effects related to the nature and ionic composition of the solvent, pH, the presence of potential protein ligands, and the temperature. This article provides an overview of the most significant advances made in this field recently
Medium and temperature effects on the redox chemistry of cytochrome c
No full textCytochromes c (cytc) are ubiquitous heme-containing metalloproteins that shuttle electrons in a variety of electron-transport chains, most often central to the production of the chemical energy necessary for cell life. The reduction potential (E degrees') of the Fe3+/2+ couple is central to the physiological role of these species in that it influences the thermodynamic and kinetic features of electron-exchange reactions with redox partners. In the last two decades, voltammetric techniques exploiting the heterogeneous electron exchange between cytc and solid electrodes have proved to be particularly valuable for the determination of E degrees' values for these species and for characterizing the mechanistic and kinetic aspects of the redox process for the various cytc conformers under a variety of solution conditions. The understanding of how, and to what extent, different molecular factors control the E degrees' value in these species has been the subject of much debate. First coordination sphere effects on the heme iron and the interactions of the heme group with the surrounding polypeptide chain and the solvent are the main factors affecting E degrees' in cytc. These interactions are sensitive to medium effects such as the pH and the nature and ionic composition of the solvent. E degrees' is also strongly affected by the temperature, This article summarizes the authors' work on the effects on the selective stabilization of the two redox states of class I cytochromes c exerted by acid-base equilibria, general ionic strength effects, specific anion binding, the presence of nonaqueous solvents, and the temperature. The temperature dependence of E degrees' allows the determination of the enthalpy and entropy changes that accompany protein reduction. These parameters have proved to be informative with regard to the interplay between first coordination sphere effects and electrostatics at the heme-protein interface, including solvent dipoles, which mainly affect the reduction enthalpy, and solvent reorganization effects and differences in protein dynamics between the two oxidation states, which control the reduction entropy instead
Redox Interconversion of [ReVO]3+ [Re(III)]3+ Centers in Octahedral 4,6-Dimethyl-Pyrimidine-2-Thiolate/Triphenylphosphine Rhenium(V) and Rhenium(III) Mixed Complexes
No full textReaction of trans-[ReOX2(EtO)(PPh3)2] (X = CI, Br, 1) with 4,6-dimethylpyrimidine-2-(l H)-thione(pymSH) in 1:1 molar ratio in refluxing acetone, rapidly formed [ReOX2(pymS)(PPh3)] (X = C1, Br, I)compounds and PPh~ in good yields. Upon increasing the refluxing time (5-6 h), the above products react ina 1:2 molar ratio producing the paramagnetic trans-[ReX2(pymS)(PPh3)2] (X = CI, Br) species and triphenylphosphineoxide as a result of oxygen transfer from the [ReO] 3+ core to the PPh3. The trans-[ReX2(pymS)(PPh3)2] (X = CI, Br) species, in organic solvents at room temperature and in the presence of atmosphericoxygen, are easily oxidized back to [ReOX2(pymS)(PPh~)] with the concomitant formation ofO = PPh3. Theseoxidation reactions most likely proceed through the loss of a PPh, ligand on the reducing rhenium(IIl) center,which makes a coordination site available for the oxidative addition of dioxygen which produces a highlyreactive rhenium-dioxygen intermediate ([ReX2(pymS)(PPh3)(02)]). The time course of the aerial oxygenationreactions at room temperature was inferred from the rate [Kin = (1.30 + 0.05) x 10 2 h t] of disappearanceof the paramagnetic trans-[ReX2(pymS)(PPh3)2] (X = C1, Br) species, monitored by VIS-NIR and ~H NMRspectroscopy. Spectroscopic (UV-VIS-NIR, ~H and 3~p NMR), magnetic and electrochemical properties of thecomplexes are discussed
Synthesis, magnetic, spectroscopic and electrochemical studies of mixed pyrimidine-2-thiolate/triphenylphosphine rhenium(V) and rhenium(III) complexes
No full textEquimolar amounts of trans-[ReOX2(OEt)(PPh3)2] (XCl, Br, I) precursors and potentially bidentate N,S-donor pyrimidine-2(1H)-thione (pymSH) react in refluxing acetone to give mononuclear octahedral paramagnetic trans-[ReIIIX2(pymS)(PPh3)2](XCl, Br, I) species. Starting from a metal–ligand molar ratio of 1:3, in the presence of N(C2H5)3 as deprotonating agent inrefluxing ethanol, the same reaction proceeds stepwise, affording octahedral [ReO(pymS)3] or [ReO(pymS)3] and pentagonalbipyramidal[Re(pymS)3PPh3] complexes as a function of the reaction time. The compounds were characterized by elementalanalysis, magnetic susceptibility, UV–Vis–NIR, IR and 1H NMR spectroscopy and by cyclovoltammetric measurements.Reaction pathways and physico-chemical properties of the complexes are discussed
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