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Un metodo per produrre formaggi a pasta filata da partire da latte di pecora e prodotti alimentari ottenibili con detto metodo
No full textL’invenzione riguarda un nuovo sistema di utilizzazione del latte di pecora per la produzione di formaggi a pasta filata del tipo mozzarella. L’utilizzo di metodi usati per ri tipi di latte non dà buoni risultati. La composizione del siero-innesto tradizionale è estremamente variabile fornendo cagliata non sufficiente matura per la filatura. La resa di caseificazione risulta minore a quella calcolata in base alla composizione del latte di pecora. Con la presente invenzione si inocula il latte con uno starter batterico comprendente almeno un ceppo del genere Lactobacillus, per dare una cagliata matura caratterizzata da buona filabilità. Detto ceppo batterico del genere Lactobacillus è scelto tra un gruppo comprendente le specie batteriche: Lactobacillus casei; Lactobacillus plantarum; Lactobacillus helveticus che sono stati depositati al DSMZ (Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen - Inhoffenstr. 7B, D-38124 Braunschweig, Germania) in data 23.08.2006 a cura del depositante Prof. Francesco Addeo: Lactobacillus casei DSM 18549; Lactobacillus casei DSM 18550; Lactobacillus helveticus DSM 18551; Lactobacillus helveticus DSM 18552; Lactobacillus plantarum DSM 18553. Detti ceppi fanno parte della presente invenzione, come riportato nella rivendicazione indipendente allegata. La composizione dello starter può comprendere uno o più altri ceppi batterici complementari comprendente le seguenti specie: Streptococcus thermophilus; Leuconostoc; Streptococcus diacetilactis; Lactobacillus casei ssp. Rhamnosus; Lactobacillus acidophilus;Bifìdobacterium longum; Bifidobacterìum breve; Bifidobacterium lactis; Bijìdobacterium adolescentis. I ceppi batterici sopra indicati possono essere usati, preferibilmente, in forma liofilizzata. Dopo "acclimatazione" in latte per almeno una mezz'ora la cagliata formata si è dimostrata idonea a raggiungere il pH ottimale per provocare il rilascio ottimale di minerali (de-mineralizzazìone) durante la maturazione della cagliata stessa per raggiungere un pH compreso da 4,8 a 4,9. La cagliata matura filabile contiene 20-25% del calcio iniziale. La cagliata matura viene filata in modo tradizionale in una qualsiasi pezzatura. In un'ulteriore realizzazione, la preparazione di formaggi a pasta filata, è stata ottenuta con latte di pecora pre-acidificato mediante addizione di una opportuna quantità di un acido organico o minerale consentiti. Varietà di mozzarella di pecora per pizza e/o di formaggi di pecora a pasta filata sono state ottenute anche da cagliata surgelata, sottoponendo a filatura il prodotto scongelato, tal quale o miscelato con cagliata fresca.
Il risultato dell'applicazione dell’invenzione è un formaggio con resa prossima a quella prevista da un'equazione empirica. Le caratteristiche sensoriali del prodotto sono riproducibili ed i principali descrittori sono dati dagli attributi "morbido", "fresco", "latticino", "acidulo" e “dolce”
Nuovi marcatori per stabilire ex-post l'intensità del trattamento termico nel latte del commercio.
No full textI trattamenti termici del latte (pastorizzazione e sterilizzazione UHT) causano la denaturazione delle sieroproteine in proporzione diretta all’intensità del riscaldamento. La denaturazione termica comporta modificazioni di struttura secondaria e terziaria con formazione di aggregati proteici. Da molti anni sono stati messi in evidenza aggregati tra sieroproteine denaturate e κ-caseina con legami disolfurici. Con l’ausilio di varie tecniche analitiche (elettroforesi su gel, immunoblotting e cromatografia seguita da analisi turbidimetriche) (O’ Kennedy, B. T., et al 2006) sono stati discriminati addotti tra proteine classificati con legame “debole” (legami idrogeno) o “forte” (di tipo covalente). E’ stato possibile stabilire anche la taglia molecolare degli aggregati proteici e stimare la composizione in proteine costitutive. Recentemente gli studi si sono concentrati sulla determinazione quantitativa di proteine del siero che si denaturano in seguito a trattamenti termici di varia intensità e sulla natura degli aggregati proteici. Si sono usate le ormai note tecniche immunochimiche del tipo ELISA o l’elettroforesi seguita da densitometria (Jovanovic, S., et al 2007). Il presente lavoro di tesi parte da queste acquisizioni per spingersi più lontano nell’identificare la natura degli aggregati proteici formatisi nel latte alimentare. Un altro obiettivo è quello di quantificare le sieroproteine 34 denaturate separatamente dalle proteine solubili del latte. Per raggiungere tale obiettivo è necessario estrarre selettivamente le proteine del siero denaturate libere od impegnate in aggregati proteici e procedere alla loro identificazione. Nel presente lavoro di tesi le proteine del siero denaturate sono state identificate mediante SDS-PAGE seguita da immunoblotting con anticorpi policlonali specifici per le singole proteine. Identificazioni complementari sono state effettuate mediante cromatografia RP-HPLC in cui l’identità di ciascuna proteina è stata confermata mediante tecniche varie tra cui la spettrometria di massa MALDI-TOF. Lo studio preliminare è stato effettuato su latte alimentare sottoposto a pastorizzazione, UHT e sterilizzazione in bottiglia. Data la complessità delle situazioni, diverse da tipo di latte a tipo di latte, è stato scelto di focalizzare l’attenzione sul latte UHT per il profilo di temperatura del trattamento termico del latte, preriscaldamento a circa 80 °C/15sec., equivalente a pastorizzazione “alta” e sterilizzazione vera e propria a 145 °C/1,5sec. Data l’enorme varietà di modificazioni a cui vanno soggette le proteine denaturate, l’obiettivo minimo da raggiungere nella tesi è stato fissato nell’identificare un marcatore molecolare per almeno una significativa proteina del siero del latte che sia incorsa in sensibili modificazioni strutturali. Disponendo di tale indicatore diviene semplice stimare in termini quantitativi le proteine denaturate dal calore indipendentemente dalla natura e dal tipo di aggregato in cui esse si trovano impegnate. 35 L’indagine è stata estesa alle polveri di latte (caseinato di calcio) ed ad un preparato di proteine totali del latte. E’ stata verificata una difficoltà di frazionamento delle sieroproteine denaturate dalle caseine nelle polveri di latte a causa delle temperature elevate occorse per l’essiccazione dei prodotti. Per tale ragione è stato necessario modificare la procedura analitica valida per il latte liquido facendo ricorso alla pepsina invece che alla tripsina per la digestione enzimatica delle proteine. Lo studio è estendibile in linea teorica a tutti i derivati del latte come i formaggi ed i latti fermentati e questo costituisce al momento una delle linee di ricerca attualmente partite presso i nostri laboratori, nei quali si è iniziato a studiare la genuinità dei formaggi DOP e dei formaggi fusi per i quali è previsto l’utilizzo di latti non trattati termicamente
PHOSPHOPEPTIDES AS POSSIBLE NUTRACEUTICALS FOR FUNCTIONAL FOODS
No full textA new functional drink has been formulated using as nutraceutical ingredient a preparation of casein phosphopeptides (CPP). Nutraceutical is a term combining the words “nutrition” and “pharmaceutical”. Enzymes at predetermined specificity can digest in vivo or in vitro proteins delivering a number of bioactive casein peptides, among which are comprised the CPP. κ-, αs1-, αs2- and β-casein (CN)-derived CPP are characterized by the consensus sequence SerP-X-SerP/ThrP/Glu/Asp (P means a phosphate group) where X is any amino acid residue, but Pro. CPP as well as other bioactive peptides are encrypted within the sequence of casein and they can be in vivo or in vitro released through enzymatic hydrolysis. CPP for their ability to form soluble organophosphate salts prevent their precipitation as insoluble phosphates. Since CPP function as mineral carriers, an increased level of cations can be specifically absorbed in the small intestine. The literature data suggest the possibility of using CPP as vectors of Ca2+ (or other microelements) in functional foods to increase mineral bioavailability during organism development, bone calcification and osteoporosis prevention. The CPP have the remarkable ability to stabilize calcium phosphate in solution, preventing the growth of amorphous calcium phosphate (ACP) to the critical crystal size for nucleation and precipitation. Other studies have highlighted the importance of CPP in delivering ACP to the tooth surface, preventing tooth enamel demineralization and/or increasing remineralization of enamel subsurface lesions. The CPP-ACP complex is already available as oral care product (RecaldentTM), nutraceutical for chewing gum (Trident White Gum), toothpaste (GC Tooth Mousse) and other products. To demonstrate the CPP feasibility in food technology as well in other fields, fractionation of casein tryptic digests into phosphorylated and non-phosphorylated peptides is presented with the objective to obtain a nutraceutical enriched preparation of CPP immobilized on a solid matrix. Various chromatographic adsorbents for immobilizing metal ion (IMAC) and metal oxide (MO) have been evaluated for obtaining phosphorylated peptides from complex peptide mixtures. None of the analyzed analytical system has resulted suitable for milk fortification with CPP. A new selective technique based on hydroxyapatite (HA) has been developed for CPP enrichment. CPP immobilized on HA microgranules formed a complex that was included in the matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry (MALDI) matrix before desorbing directly from the well plate. The HA-bound casein enzymolysis was performed in situ with trypsin to remove non-phosphorylated peptides and isolate the immobilized CPP. The latter were recovered by centrifugation, dried and co-crystallized with a 1% phosphoric acid (PA) solution in the matrix that was appropriate for detecting CPP in MALDI-MS spectra. This approach resulted in the identification of 32 CPP by MALDI-time of flight (TOF). The CPP sequences were confirmed by LC-ESI-MS/MS analysis. Once confirmed the purity of CPP, the preparation in semi-industrial scale was realized for fortifying milk with CPP. In order to reduce production costs, HA was synthesized and the binding capacity of HA evaluated using three different protein mixtures as substrate. The protein mixture was chosen on the basis of the specific industrial needs. The HA-CPP complex was finely ground for fortifying milk. The sensory properties of HA-CPP complex were compatible with the use of the novel formulation as nutraceuticals. In order to quantify CPP bound to HA beads to be added to milk, two synthetic peptides, a natural and the modified counterpart that differed by single amino acid substitution, were used as internal standards (IS).
A parallel study on the quality of ovine milks and Grana Padano cheeses was carried out to exploit the casein phosphorylation as index of the protein quality. The phosphoproteomic approach has allowed to detect some proteotypic CPP predictors of abnomalous milk for the high content of somatic cells and of milk quality used for Grana Padano production. Finally, CPP provided significant information on milk and cheese genuineness
An examination of some mechanical properties of a group of Italian cheeses and their relation to structure and conditions of manufacture
No full textThis note presents some rheological properties of selected pasta filata cheeses. Engineering properties, as derived from force-displacement curves and stress-relaxation kinetics, are used to examine the relations between the mechanical behaviour and the composition, structure and conditions of manufacture of these cheeses. An explanation of the mechanism responsible for stress relaxation is proposed. It is suggested that stresses relax through breakage and reformation of weak bonds in the protein network. The viscoelastic response of the cheeses is presented and analysed in terms of the proposed mechanism. © 1986
Detection of pH 4.6 insoluble beta-lactoglobulin in heat-treated milk and Mozzarella cheese
No full textDifferent protein aggregates including beta-lactoglobulin (beta-lg) were detected in the pH 4.6 insoluble fraction recovered from actual heat-treated milk samples by gel electrophoresis and immunoblotting. A competitive enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) using anti-beta-lg polyclonal antibodies was developed to analyze the beta-lg partition in the protein fractions obtained upon acidification of both milk and Mozzarella cheese at pH 4.6. According to ELISA determinations, nearly 90% of the pH 4.6 soluble beta-lg included in raw milk was found in the pH 4.6 insoluble fraction of ultrahigh temperature (UHT)-treated milk. As concerns Mozzarella cheese analysis, ELISA results indicated that about 36% of the total beta-lg milk content was transferred from pasteurized milk to Mozzarella cheese, whereas less than 0.5% was transferred from raw milk. The pH 4.6 insoluble beta-lg proved to be a suitable indicator of the intensity of the heat treatment applied to milk. The ELISA-based detection of this parameter was suggested for quality control of both drinking milk and raw milk cheese
Antigenicity of the 139-149 alphas1-casein region in different species revealed by ELISA and immunoblotting using antipeptide antibodies
No full textAntipeptide antibodies as analytical tools to discriminate among bovine alphas1-casein components
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The aptitude of caprine milk to cheesemaking. Interrelationships between milk composition and rheological properties of curd and derived cheeses
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